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Information to Users INFORMATION TO USERS This manuscript has been reproduced from the microfilm master. UMI films the text directly from the original or copy submitted. Thus, some thesis and dissertation copies are in typewriter face, while others may be from any type of computer printer. The quality of this reproduction is dependent upon the quality of the copy submitted. Broken or indistinct print, colored or poor quality illustrations and photographs, print bleedthrough, substandard margins, and improper alignment can adversely affect reproduction. In the unlikely event that the author did not send UMI a complete manuscript and there are missing pages, these will be noted. Also, if unauthorized copyright material had to be removed, a note will indicate the deletion. Oversize materials (e.g., maps, drawings, charts) are reproduced by sectioning the original, beginning at the upper left-hand comer and continuing from left to right in equal sections with small overlaps. Each original is also photographed in one exposure and is included in reduced form at the back of the book. Photographs included in the original manuscript have been reproduced xerographically in this copy. Higher quality 6" x 9" black and white photographic prints are available for any photographs or illustrations appearing in this copy for an additional charge. Contact UMI directly to order. University Microfilms International A Bell & Howell Information Company 300 North Zeeb Road. Ann Arbor, Ml 48106-1346 USA 313/761-4700 800/521-0600 Order Number 0201690 Membrane assembly and function Escherichiaof coli leader peptidase Lee, Jong-In, Ph.D. The Ohio State University, 1991 UMI 300 N. Zeeb Rd. Ann Arbor, MI 48106 MEMBRANE ASSEMBLY AND FUNCTION OF ESCHERICHIA COLI LEADER PEPTIDASE DISSERTATION Presented in Partial Fulfillment of the Requirement for the Degree of Doctor of Philosophy in the Graduate School of The Ohio State University By JONG-IN LEE, M.S. ***** The Ohio State University 1991 Dissertation Committee Approved by Ross E. Dalbey David H. Ives James A. Cowan Advisor Department of Chemistry To my parents, wife, and all who supported me, in Lord Jesus Christ ACKNOWLEDGEMENTS I express sincere appreciation to Dr. Ross Dalbey for his kind supports and guidence throughout the research. His advice and technical training were of great help. I also give thanks to my collegues, Bill, Heng-Yi, Liming, Meesook and Shiyuan, and people in laboratories of Drs. Cowan, King, Klapper, Marshall and Tsai for their friendship, helpful discussions and sharing instruments, and appreciate Drs. Kuhn and von Heijn for their coorperation. To my family, I always owe debt of love full of sacrifices. Above all, glory goes to Lord Jesus Christ. January 7,1960 Born in Seoul Korea February, 1982 ....................................... B.S. in Chemistry, Seoul National University Seoul, Korea February, 1984 ....................................... M.S. in Biochemistry Seoul National Univeraity Seoul, Korea September, 1986- Present .................... Graduate Research Associate or Teaching Associate, Department of Chemistry, The Ohio State University. PUBLICATIONS 1. Lee.J.I. and Yang,C.H. (1984), "Purification and Characterization of Pvull, a Restriction Endonuclease", Korean Biochem. J., 17, 357-364. 2. Bilgin.N., Lee.J.I., Zhu,H.Y., Dalbey,R.E. and von Heijne.G. (1990), "Mapping of Catalytically Important Domains in Escherichia coli Leader Peptidase", EMBO J., 9, 2717-2722. Field of Study Major Field: Chemistry Emphasis in Molecular and Cell Biology, Professor Ross E. Dalbey, Advisor. TABLE OF CONTENTS PAGE DEDICATION i i ACKNOWLEDGEMENTS....................................................................... i i i VITA...................................................................................................... iv LIST of TABLES.................................................................................... v ii LIST of FIGURES................................................................................... v iii LIST of ABBREVIATIONS x i CHAPTER I. INTRODUCTION............................................................................. 1 II. MATERIALS AND METHODS......................................................... 16 2.1. Materials .................................................................... 16 2.2. Bacterial Strains and Plasmids ............................. 1 7 2.3. Preparation of Right-side-out Inner Membrane Vesicle ....................................................................... 1 8 2.4. Preparation of Spheroplasts ................................... 20 2.5. Protease Mapping ...................................................... 20 2.6. Preparation of Inverted inner membrane vesicles ....................................................................... 21 2.7. Preparation of S-100 .............................................. 21 2.8. Purification of Ribosome ........................................ 22 2.9. In Vitro Protein Transocation ............................... 22 2.10. Preparation of Cell Lysate ...................................... 24 2.11. In Vitro Processing of Procoat ............................ 24 2.12. Immunoprecipitation ................................................ 26 2.13. Immunoblotting ......................................................... 27 2.14. SDS-PAGE and Fluorography .................................. 27 2.15. Agarose gel electrophoresis .................................. 28 2.16. Site-Directed Mutagenesis ..................................... 28 2.17. Transformation and transfection ......................... 33 v 2.18. Preparation of Plasmid and RF D N A ..................... 33 2.19. DNA Sequencing ......................................................... 35 2.20. Subcloning ................................................................. 37 2.20. Special Preparation of Solutions ..........................38 2.21. Construction of Pf3-Leader peptidase and Pf3-H1 ..................................................................40 III. In Vitro Translocation Studies of E. Coli Leader Peptidase ................................................................................ 43 3.1. Introduction ................................................................. 43 3.2 Results ........................................................................ 45 3.3. Discussion ................................................................... 52 IV. Distinct Domains of an Oligotopic Protein (Leader Peptidase) is Sec-dependent and Sec-independent 56 4.1. Introduction .................................................................. 56 4.2. Results ......................................................................... 59 4.3. Discussion .................................................................... 77 V. Mapping of Catalytically Important Domains in E. coli Leader Peptidase ................................................................... 83 5.1. Introduction ................................................................. 83 5.2. Results ........................................................................ 85 5.3. Discussion ................................................................... 92 VI. Site-Directed Mutagenesis to Define the Limits of Sequence Variation Tolerated for Processing of the M13 Procoat Protein by the Escherichia coli Leader Peptidase ................................................................................ 96 6.1. Introduction ................................................................. 96 6.2. Results ........................................................................ 99 6.3. Discussion ....................................................................110 References 124 LIST OF TABLES TABLES 5-1 Catalytic Activity of Leader peptidase mutants ................. 87 6-1 List of Mutagenic Primers .............................................................. 116 6-2 In vivo and in vitro processing of procoat with alterations at -1 ................................................................................ 117 6-3 In vivo and in vitro processing of procoat with an alteration at -3 ............................................................................... 118 6-4 In vivo and in vitro processing of procoat with an alteration at -6 ................................................................................ 119 6-5 In vivo and in vitro processing of procoat with an alteration a t+1 .............................................................................. 120 6-6 Processing of Procoat with an alteration at -2 ................. 121 6 -7 Processing of Procoat with an alteration at -4 ................. 122 6-8 Processing of Procoat with an alteration at -5 ................. 123 v i i LIST OF FIGURES FIGURES 1-1 Representation of protein export to various compartments in an eukaryotic cell .............................................. 2 1 -2 Compartments of E. coli for protein export .............................. 5 1-3 Possible transmembrane orientation of membrane proteins ......................................................................... 6 1-4 Integration segments within membrane proteins .................... 7 1-5 Sec-dependent and sec-independent pathways of membrane insertion of bacterial proteins .................................... 1 0 1-6 Model of the membrane orientation of three proteins of the plasma membrane of E. coli ...................................................... 11 1-7 Removal of the leader peptide of preprotein by leader peptidase
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