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Université Du Québec Thèse Présentée À L'université Du UNIVERSITÉ DU QUÉBEC THÈSE PRÉSENTÉE À L'UNIVERSITÉ DU QUÉBEC À TROIS-RIVIÈRES COMME EXIGENCE PARTIELLE DU DOCTORAT EN BIOPHYSIQUE ET BIOLOGIE CELLULAIRES PAR DAVID CHARBONNEAU ÉLÉMENTS STRUCTURAUX ESSENTIELS À LA THERMOSTABILITÉ DE NOUVELLES ENZYMES LIPOLYTIQUES NOVEMBRE 2014 Université du Québec à Trois-Rivières Service de la bibliothèque Avertissement L’auteur de ce mémoire ou de cette thèse a autorisé l’Université du Québec à Trois-Rivières à diffuser, à des fins non lucratives, une copie de son mémoire ou de sa thèse. Cette diffusion n’entraîne pas une renonciation de la part de l’auteur à ses droits de propriété intellectuelle, incluant le droit d’auteur, sur ce mémoire ou cette thèse. Notamment, la reproduction ou la publication de la totalité ou d’une partie importante de ce mémoire ou de cette thèse requiert son autorisation. UNIVERSITÉ DU QUÉBEC À TROIS-RIVIÈRES Cette thèse a été dirigée par : Marc Beauregard Université du Québec à Trois-Rivières Directeur de recherche, Ph. D. Institution à laquelle se rattache l' évaluateur Jury d'évaluation de la thèse: Marc Beauregard, Ph. D. Université du Québec à Trois-Rivières Prénom et nom, grade Institution à laquelle se rattache l' évaluateur Simon Barnabé, Ph. D. Université du Québec à Trois-Rivières Prénom et nom, grade Institution à laquelle se rattache l'évaluateur Hugo Germain, Ph. D. Université du Québec à Trois-Rivières Prénom et nom, grade . Institution à laquelle se rattache l' évaluateur Roberto A. Chic a, Ph. D. University of Ottawa Prénom et nom, grade Institution à laquelle se rattache l' évaluateur Thèse soutenue le Il décembre 2013 Chance is the only source oftrue novelty Francis Crick REMERCIEMENTS Je me sens chanceux d'avoir pu travailler avec tous ces gens exceptionnels durant mes études de cycles supérieurs. J'aimerais premièrement remercier mon directeur de recherche, le professeur Marc Beauregard, qui a été un superviseur fantastique et un ami avec qui j'espère continuer de collaborer dans le futur. Je remercie aussi tout particulièrement ma collègue, la Dre Fatma Meddeb, avec qui j'ai partagé des moments de recherche, de discussion et de découverte mémorables. Je remercie aussi le Dr Yves Hurtubise avec qui ce projet a été initié. Merci aux membres du labo: Jessica Kelly Moisan, François Laframboise, Drs Yannick Hébert-Ouellet et Li Cui. Je garde d'excellents souvenirs de toutes ces années, que ce soit au labo, en congrès ou lors de nos fameuses réunions du vendredi après-midi. Je tiens à remercier particulièrement mon père Luc, ma mère Diane et ma sœur Janny-Claude qui m'ont supporté tout au long de mes études. Merci à mes amis, particulièrement à Jean-François Richard et Pascal Champagne avec quij'ai partagé de longues discussions sur le sujet. Je tiens aussi à remercier le Conseil de recherches en sciences naturelles et en génie du Canada (CRSNG) pour le soutien qui m'a été apporté durant mes études doctorales, les fonds de recherche du Québec - nature et technologies (FRQNT) ainsi que le regroupement PROTEO, qui m'ont permis de réaliser une collaboration de recherche à l'Université de Californie à Los Angeles (VCLA). À cet égard, je tiens à remercier particulièrement le professeur James Bowie pour m'avoir intégré à son équipe dans le cadre de cette collaboration ainsi que le Dr Tyler Paz Korman qui m'a accueilli dans le « Bowie lab » et initié à la cristallographie aux rayons X. Je garde d'excellents souvenirs de cette année passée au «Molecular Biology Institute» durant laquelle j'ai aussi eu la chance de côtoyer des chercheurs de renom tels que David Eisenberg et Richard E. Dickerson qui furent des modèles d'inspiration. Je remercie aussi le Dr Albert Berghuis de l'Université McGill, pour une collaboration de recherche en cristallographie. Finalement, je tiens aussi à remercier madame Catarina Leote Franco Pio pour son travail formidable ainsi que tout le personnel de l'Université du Québec à Trois-Rivières avec lequel j'ai collaboré durant mes études de cycles supérieurs. AVANT-PROPOS Le concept d'évolution des espèces proposé par Darwin dans son célèbre ouvrage « On the origin of species » a donné lieu à une révolution scientifique qui a pris son plein essor durant la deuxième moitié du vingtième siècle suite à la découverte de la structure moléculaire du matériel génétique et des mécanismes par lesquels ce matériel spécifie la synthèse et l'évolution des protéines soumises à la sélection naturelle. Ces avancées technologiques ont permis de fonder une nouvelle discipline, la biologie moléculaire, laquelle, couplée à la biologie structurale, est aujourd'hui au centre des activités de recherche en biologie. La face cachée du code génétique, c'est-à-dire la relation qui existe entre l'information unidimensionnelle contenue dans la séquence des gènes et la structure tridimensionnelle des protéines encodées par ces gènes, est un problème pour lequel une solution n'a pas encore vu le jour en ce début du 21 e siècle. Une meilleure compréhension de ce lien intime qui relie la séquence d'une protéine avec ses propriétés permettrait d'améliorer grandement l'efficacité de développement de nouveaux biocatalyseurs pour différentes applications biotechnologiques tant médicales qu'environnementales. Les différentes avancées sur l'étude de la structure des protéines et les différents problèmes reliés à la compréhension des mécanismes et des forces impliquées dans leur repliement et dans la stabilité de leur structure sont présentés dans l'introduction et discutés dans un contexte historique. Le problème du repliement est traité en parallèle à celui de la stabilité et différentes réflexions philosophiques y sont proposées. Ce projet de thèse s'inscrit dans un contexte de chimie verte dans lequel nous tentons de développer des procédés industriels plus propres pour l'environnement par l'utilisation d'enzymes. La stabilité d'un biocatalyseur étant un critère d'application essentiel dans un procédé industriel, la compréhension des mécanismes par lesquels les enzymes acquièrent leur stabilité est donc nécessaire. Ce défi est ce qui m'a incité à entreprendre des recherches sur l'étude de la stabilité des enzymes dans le laboratoire du professeur Marc Beauregard. L'objectif initial et aussi le mandat qui m'a été donné à Vl l'hiver 2008 était d'identifier et de produire une nouvelle enzyme lipolytique thermostable afin d'étudier certains éléments structuraux responsables de sa thermostabilité en vue d'améliorer sa stabilité en milieu alcalin pour une application dans l'industrie des pâtes et papiers ainsi qu'en synthèse organique. Ce projet a été entamé dans le cadre du programme de maîtrise en biophysique et biologie cellulaires pour réaliser un passage direct au doctorat au printemps 2009. Le projet de thèse présenté à l'hiver 2010 consistait à identifier par une approche rationnelle, certains éléments structuraux permettant de comprendre et de contrôler la stabilité d'une nouvelle enzyme lipolytique. L'étude de la stabilité des enzymes lipolytiques par évolution accélérée et par cristallographie aux rayons X m'a mené à aller entreprendre des recherches dans le laboratoire du professeur James Bowie à l'Université de Californie à Los Angeles durant l'année 2010. Ces travaux ont permis d'améliorer la thermostabilité et la résistance au méthanol d'une lipase par évolution accélérée pour la synthèse de biodiesel et de comprendre les éléments structuraux responsables de cette nouvelle stabilité par la résolution de la structure cristalline des variants obtenus au cours des rondes d'évolution accélérée. Cette thèse fait l'objet de cinq articles scientifiques publiés dans des journaux révisés par des pairs, les travaux de recherche ayant été réalisés entre 2008 et 2013 sous la direction du professeur Marc Beauregard à l'Université du Québec à Trois-Rivières. Les éléments structuraux identifiés comme responsables de la thermostabilité de deux enzymes lipolytiques distantes, mis en évidence par deux approches différentes, ont montré certaines similitudes quant au type d'interactions impliquées dans leur stabilité. Les différents résultats expérimentaux ont été présentés lors du séminaire doctoral à l'hiver 2013 et cette thèse a été défendue le Il décembre 2013. vu Articles scientifiques: Article 1 Le prelTIler article intitulé «Identification of thermophilic bacterial strains producing thermotolerant hydrolytic enzymes from manure compost» a fait l'objet d'une publication dans le journal lndian Journal ofMicrobiology, en 2011 . Article 2 Le deuxième article intitulé «A novel thermostable carboxylesterase from G. thermodenitrificans : Evidence for a new carboxylesterase family» a fait l'objet d'une publication dans le journal britannique Journal of Biochemistry (publié par la presse de l'Université d'Oxford) en 2010. Article 3 Le troisième article intitulé «N-terminal purification tag alt~rs thermal stability of the carboxylesterase EstGtA2 from G. thermodenitrificans by altering reversibility of thermal unfolding» a été publié dans le journal Américain Protein and Peptide Letters en 2012. Article 4 Le quatrième article intitulé «Role of key salt bridges in thermostability of G. thermodenitrificans EstGtA2: Distinctive patterns within the new bacterial lipolytic enzyme family XV» est publié dans le journal PLOS One (Public Library ofScience). Article 5 Le cinquième article intitulé «Dieselzymes: Développement of a stable and methanol tolerant lipase for biodiesel production by directed evolution» a fait l'objet d'une publication dans le journal Biotechnology for Biofuels en 2013 et est présenté en annexe. RÉSUMÉ L'objectif de cette thèse était d'identifier et de produire une nouvelle enzyme lipolytique thennostable et d'étudier certains éléments structuraux impliqués dans sa thennostabilité afin de mieux comprendre comment utiliser ces éléments pour améliorer sa stabilité en milieu alcalin en vue de son utilisation pour le contrôle des extractibles dans l'industrie des pâtes et papiers. Un compost organique a été utilisé comme source de microorganismes thennophiles pour la recherche de nouvelles enzymes lipolytiques thennostables.
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