République de Côte d'Ivoire Union-Discipline-Travail Ministère de l'Enseignement Supérieur et de la Recherche Scientifique Université Nangui Abrogoua UFR des Sciences et Technologies des Aliments

MEMOIRE DE MASTER Année Universitaire 2012-2013 de l'Université Nangui Abrogoua en Sciences et Technologies des Aliments

Spécialité: Biochimie et Technologies des Aliments

Présenté par

ABOA Nestor Numéro d'ordre 01 CLASSIFICATION DES GLYCOSIDASES: ETAT DES LIEUX ET APPROCHE D'UNE NOUVELLE CLASSIFICATION

Commission d'examen Soutenu publiquement le 14/02/2014 Professeur KOUADIO Parfait , Président du jury Docteur KONAN Brou Roger , Membre de jury Docteur DAKIA Aubin , Membre de jury Docteur KONAN Kouassi Hubert , Membre de jury Directeur de mémoire: Prof KOUAME Patrice, Doyen de l'UFR STA République de Côte d'Ivoire Union-Discipline-Travail ...... Ministère de l'Enseignement Université Supérieure NanguiAbrogoua et de la Recherche Scientifique

Année Universitaire 2012-2013 MEMOIRE Présenté pour l'obtention de l'UE de stage de Master 2 Option: Biochimieet Technologie des Aliments (BTA) Par

ABOANestor

CLASSIFICATION DES GLYCOSIDASES: ETAT DES LIEUX ET APPROCHE D'UNE NOUVELLE CLASSIFICATION

Encadreur: Date de soutenance 14/02/2014 Prof. KOUAME Patrice Dédicace

Je dédie le présent mémoire à : 1 L'Omnipotent Dieu, de m'avoir assisté et motivé spirituellement; Mon défunt pèreAMIONAboa Jean, qui de son vivant, m'a toujours aidé et guidé vers le chemin de la réussite; J Ma mère KODù\l Abo Suzanne qui, malgré cette solitude, s'est efforcée de m'assurer une éducation adéquate ; La famille KOUADJO, pour m'avoir adopté et soutenu financièrement et moralement pendant ces longues années universitaires ; Tous les étudiants de Master 2 des Sciences et Technologie des Aliments (STA) pour leur franche collaboration ; Ma fille Lynda et mon fils Riskwin dans le seul but de leur inculquer cet amour pour les recherches scientifiques. Remerciements

J'adresse mes sincères remerciements et ma gratitude la plus profonde au Président de l'Université NanguiAbrogoua (UNA), ainsi qu'à tous ceux qui œuvrent pour l'avancement de la recherche scientifique au sein de cette université. Je remercie chaleureusement l'encadreur de ce mémoire, Professeur KOUAME Patrice de la confiance qu'il m'a accordé, et de son soutien scientifique et moral, et surtout pour la grande motivation qu'il a su m'insuffler tout au long de ce travail. Je remercie tous les membres du jury d'avoir accepté de lire ce manuscrit et d'évaluer ce modeste travail : le Président de jury Professeur KOUADIO Parfait, les examinateurs : DocteurDAKIAPatrick Aubin et Docteur KONAN Brou Roger. Je remercie également le Docteur DJE Martin pour sa disponibilité et surtout pour m'avoirinitiatié à l'usage du logiciel STATISTICA n°7. Mes hommages s'adressent aux membres de la famille KOUADIO pour le soutien et la patience dont ils ont fait preuve et leur confiance en moi. Je ne saurai terminer sans exprimer mes vifs remerciements à ma sœur chérie KANAM qui a su mettre à ma disposition son ordinateur portable, merci à toi ma sœur.

Il Résumé

Une étude a été menée en vue d'une nouvelle approche de classification des glycosidases. A cet effet, cinq cent neuf (509) glycosidases purifiées et caractérisées ont été recensées à partir des articles publiés sur le site de «AGORA». Les paramètres utilisés dans ce travail ont été le poids moléculaire (en kilodalton), le pH optimum et la température optimale (en °C). Ces trois paramètres ont été convertis en un indice physique « C » à l'aide de formules mathématiques. Le test statistique « Ajustement de distribution » utilisé à cet effet a permis de regrouper les glycosidases répertoriées entre quinze (15) et vingt-huit (28) classes avec des activités glycosidasiques variables d'une classe à une autre.

Mots clés : Glycosidases ; paramètres ; indices ; classification

Ill Table des matières

Dédicace .1

Remerciements II

Résumé III

Table des matières IV

Liste des abréviations VI

Liste des figures VII

Liste des tableaux VIII

INTRODUCTION------1

!-REVUE BIBLIOGRAPI-IIQUE------3

!-GENERALITES SUR LES GLYCOSIDASES ------·------3

1-1-0rigines et fonction des glycosidases ------3

1-2-Mécanismes d'action des glycosidases------3

1-3-Importances industrielles des glycosidases ------5

2-CLASSfFICA TION DES GL YCOSJDASES------7

2-1-Classification traditionnelle------7

2-2-Classification structurale ------8

II-MATERIEL ET METHODES ------1 7

1-MA TERJEL ------;------17

2-METHODES ------17

2-1-Traitement des données------17

2-2-Analyses statistiques et classification ------18

III-RESULTATS ET DISCUSSION ------20

1-RESUL TATS------20

IV 1-1-Caractéristiques des glycosidases sélectionnées ------20

1-2-Classification des glycosidases à partir de l'indice physique C1 ------38

1-3-Classification des glycosidases à partir de l'indice physique C2 ------43

1-4-Classification des glycosidases à partir de l'indice physique C3 ------48

1-5-Rapprochement entre classification structurale et classification basée sur des paramètres physico-chimiques------51

2-DISCUSSION------52

CON CL USI ON ET PERSPECTIVES ------5 5

REFERENCES BIBLIOGRAPHIQUES ------56

V Liste des abréviations

CC : Classe Catégorielle

CR : Classe Réelle

CV: Classe Virtuelle

EC : Commission

GH : Glycoside

HCA : Hydrophobie Cluster Analysis

1P : Indice Physique

KDa : Kilo Dalton pH: Potentiel Hydrogène

PM : Poids Moléculaire

VI Liste des figures

Figure l: Mécanisme de rétention de configuration anomérique .4

Figure 2 : Mécanisme d'inversion de configuration anomérique 5

Figure 3 : Fréquence de distribution des glycosidases dans les classes 39

Figure 4 : Fréquence de distribution des glycosidases dans les classes .44

Figure 5 : Fréquence de distribution des glycosidases dans les classes .49

VII Liste des tableaux

Tableau I: Utilisation industrielle de glycosidases d'origine fongique 6

Tableau II : Classification structurale des glycosidases 9

Tableau III : pH optimums, températures optimales, poids moléculaires et indices physiques des différentes glycosidases 20

Tableau IV: Répartition des glycosidases en activités glycosidasiques 37

Tableau V: Distribution des glycosidases au sein des classes formées 38

Tableau VI : Différentes classes réelles et activités glycosidasiques identifiées .39

Tableau VII : Mise en évidence des activités glycosidasiqes .41

Tableau VIII : Distribution des glycosidases au sein des différentes classes .43

Tableau IX : Identification des activités glycosidasiques dans chaque classe réelle .45

Tableau X: Mise en évidence des activités glycosidasiqes... . .46

Tableau XI: Distribution des glycosidases par classes données .48

Tableau XII : Activités glycosidasiques observées dans chaque classe réelle .49

Tableau XIII : Mise en évidence des activités glycosidasiqes 50

Tableau XIV : Distinction entre la classification structurale et celle basées des paramètres physico-chimiques 52

VIII Introduction

Les rôles essentiels des sucres chez les différents organismes font que les intervenant dans les réactions de biosynthèse et d'hydrolyse des polysaccharides sont donc d'une importance capitale pour toute vie. De nombreuses études ont donc été réalisées sur ces enzymes, de façon à mieux comprendre leur rôle et action, mais aussi pour mieux cibler et améliorer les applications industrielles (Dordick, 1991). Dans le passé, l'unique classification de référence de ces biocatalyseurs était la nomenclature EC, qui n'avait pas été conçue pour avoir une correspondance au niveau des séquences des acides aminés. Avec l'accumulation de séquences de ces enzymes, une nouvelle classification était indispensable car la diversité de propriétés et le comportement de certaines enzymes étaient inexplicables par rapport à la seule référence EC. Ces raisons ont amené le chercheur français Bernard Henrissat, à partir de 1989, à chercher une autre alternative pour classifier ces enzymes selon des propriétés structurales qui leurs sont propres (Henrissat, 1991). li a donc créé une classification, basée sur la similarité de séquences, à partir d'analyses de clusters hydrophobes, ou 'hydrophobie cluster analysis', HCA (Gaboriaud et al., 1987). Les séquences ayant une forte similarité entre elles ont été classées dans les mêmes familles. A l'origine, seules six (6) familles de ont été créées et les informations étaient enregistrées sous un simple format tabulaire. Cette courte liste de familles a été, par la suite, mise à jour plusieurs fois (Henrissat et Bairoch, 1996). A ce jour, il existe quatorze (14) clans et cent trente-deux (132) familles de glycoside . Avec l'arrivée du nouveau millénaire, on assiste à une véritable explosion du nombre de génomes séquencés. Cette augmentation est due aux méthodes de séquençage de plus en plus performantes, et ce phénomène continue à s'amplifier. En effet, le coût financier du séquençage de génomes ne cesse de décroître. Si le premier séquençage a coûté environ 500 millions de dollars, actuellement les coûts de séquençage d'un génome se situent entre 300 milles et 500 mille dollars, et l'ultime objectif attendu de ces récentes innovations et développements technologiques est de faire tomber le coût de séquençage d'un génome complet vers les 1000 dollars environ (Service, 2006). Mais, face aux crises économiques mondiales répétées qui contraignent les états à réduire le budget alloué à la recherche scientifique, et surtout le continent africain qui peine à amorcer son essor industriel, sommes-nous véritablement capables de pouvoir financer ce séquençage même à hauteur de 1000 dollars ? Cette interrogation nous amène donc à orienter le débat sur la classification des enzymes vers l'adoption d'une autre approche qui serait accessible à toutes les équipes de recherche. En effet, dans la caractérisation des enzymes purifiées, certains paramètres physico-chimiques sont couramment déterminés avec de faibles moyens financiers: le pH optimum, la température optimale, le poids moléculaire, le point isoélectrique, les effecteurs, etc. Une nouvelle classification

1 des glycosidases à partir de paramètres physico-chimiques n'est-elle pas alors envisagéable afin de lever les barrières imposées par le coût de séquençage dans la classification progressive des glycosidases? Notre objectif dans ce travail sera donc de mettre en place, en considérant les paramètres physico-chimiques tels que le pH optimum, la température optimale et le poids moléculaire, une nouvelle approche de classification des glycosidases. Ce travail consistera à : faire l'inventaire de glycosidases (publiées dans les revues scientifiques à comité de lecture) purifiées et dont les pH optimums, les températures optimales et les poids moléculaires ont été déterminés; déterminer des indices physiques de ces glycosidases ; classer ces glycosidases à partir d'une méthode statistique prenant en compte ces indices physiques.

1

2 1-Revue bibliographique

!-Généralités sur les glycosidases

1-1-0rigines et fonction des glycosidases

Les glycosidases ou glycosyde hydrolases sont des enzymes qui catalysent l'hydrolyse sélective de la liaison glycosidique des polysaccharides et des glycoconjugués assurant par exemple la rupture de la liaison entre deux unités d'un . Elles permettent la libération de molécules non saccharidiques, de ou d'oligosaccharides de plus faible poids moléculaire (Stam, 2006). Les glycosidases appartiennent à la sous-classe des (EC3.2 ... ) et sont responsables de la catalyse des liaisons 0- et S-glycosidiques (EC3.2.J ... ). Les glycosidases sont spécifiques de l'unité glucidique hydrolysée, de la série D ou L, de sa forme furanique ou pyranique et de la configuration de la liaison glycosidique alpha ou bêta. En revanche, elles ne sont pas spécifiques de la nature de la partie aglycone du substrat. Ainsi, les alpha-D- hydrolysent les alpha-D• glucosides, les bêta-Dvgalactosidases hydrolysent les bêta- D-galactosides, ect. De plus, au sein de chaque groupe, il existe de petites variations de propriétés selon l'origine de l'enzyme (virus, bactéries, arcbéobactéries et eucaryotes), et sont impliquées dans de nombreuses voies métaboliques (David, 1995). On distingue également, les exoglycosidases et les endoglycosidases. Les premières hydrolysent les liaisons glycosidiques terminales d'une chaîne oligosaccharidique et les secondes hydrolysent les liaisons internes. Les exoglycosidases sont relativement indifférentes vis-à-vis de la nature du groupement lié au carbone anomérique, tandis que les endoglycosidases sont spécifiques de la nature et de la configuration des deux sucres qu'elles séparent.

1-2-Mécanismes d'action des glycosidases

Les glycosidases agissent toutes selon un processus de catalyse générale acide. Cette catalyse acide peut se faire selon deux mécanismes principaux utilisant un couple acide/base pour réaliser la réaction.

3 1-2-1-Mécanisme de rétention de configuration

La rétention de configuration est la conséquence de deux inversions de configuration successives du carbone anomérique du substrat et implique le passage par un intermédiaire covalent glycosyl-enzyme. Le site actif de l'enzyme comporte deux groupements carboxyliques, situés de chaque côté du plan du cycle. L'un agit comme donneur de proton (HA), l'autre comme nucléophile (B-). Le groupement -OR est protoné par le résidu HA et le deuxième résidu, B-, intervient pour réaliser la substitution nucléophile. Le substrat se retrouve lié de façon covalente au site actif. L'aglycone libéré sort du site actif et est remplacé par une molécule d'eau. Ensuite le processus inverse a lieu: simultanément et en passant par un autre état de transition, la base conjuguée de l'acide HA déprotone l'eau et celle-ci attaque le carbone anomérique pour hydrolyser l'ester entre le sucre et B. Ce mécanisme implique aussi une catalyse acido-basique générale (Pearson et al., 2005). Étant donné que l'attaque nucléophile par B- se fait directement sur le sucre, les deux acides carboxyliques doivent être assez proches. Des études ont montré que ces deux groupements n'étaient distants en moyenne que de 5 A (Wang et al., 1994).

X ,+ ~HA H_-:-Os- 0 A· OH ) s.s s, ~::.o-R H~~OR H~ -~ - HO: HJ

e· e· "" g'Xa-. &:r:_ s- O.::fo OH (\ H~_p-H ~O HO * ~-:-o~o- A· B :_axa HA .. 010 s.sA ~:P- H~~ ~OH 1 - H~ '6'" HO i / / 1 @:r:_ e· ~o e· 1

Figure 1: Mécanisme de rétention de configuration anomérique

Le mécanisme de rétention a lieu en deux étapes indépendantes dites de glycosylation et de déglycosylation. L'état intermédiaire correspond à la formation d'un glycosyl-enzyme. Dans la deuxième étape, si la molécule d'eau intervenant pour l'hydrolyse est substituée par un groupe hydroxyle d'un sucre on a alors une transglycosylation.

4 1-2-2-Mécanisme avec inversion de configuration

C'est le mécanisme le moins répandu. Il correspond à une substitution nucléophile s'effectuant selon un mécanisme concerté. L'un des groupements carboxyliques permet le départ de l'aglycone par son rôle de catalyseur acide (HA), tandis que l'autre, sous forme de carboxylate (B-), déprotone l'eau pour favoriser son attaque sur le carbone anomérique, selon un processus de catalyse acide-basique générale. Cette réaction s'effectue en passant par un état de transition dont la structure est proche de celle d'un cation oxocarbénium (Pearson et al., 2005). Dans ce cas, les deux gro_upements carboxyliques doivent être suffisamment éloignés pour permettre l'insertion du substrat et de la molécule d'eau. En effet, pour ce type de glycosidases, une distance moyenne de 10,5 A entre les deux acides aminés a été mise en évidence (McCarter et Withers, 1994).

* ~ ::X:: HA H,~O O A· Tas· OH OH ,.. ' - - OH H ,..J,._ -0 ) po,s H~~ ~~~ OR = - O HO HOR HO 1 OH 0-H O-H 1;1ô e· HA "lx_ B ~ ~

Figure 2 : Mécanisme d'inversion de configuration anomérique

1-3-Importances industrielles des glycosidases

Les glycosidases représentent une classe de protéines très importante pour l'industrie. De nombreuses applications sont possibles grâce à elles, notamment dans l'industrie alimentaire. Les glycosidases sont des enzymes traditionnellement utilisées dans la fermentation (exemple : bière, vin, tofu, sauce de soja). L'utilisation intensive, sous forme purifiée, des enzymes microbiennes dansl'industrie alimentaire a débuté dans les années 60, avec la dégradation de l'amidon. La méthode traditionnelle de dégradation acide de l'amidon, a été progressivement remplacée par les alpha• et les gluco-amylases, capables de transformer 95% de l'amidon en (Crabb et Shetty, 1999). L'industrie de l'amidon est devenue la seconde plus grosse utilisatrice d'enzymes après l'industrie des détergents. Cette industrie pèse plusieurs centaines de millions de dollars. Les glycosidases sont principalement utilisées dans les détergents et dans la nourriture pour les animaux. Depuis quelques années, il existe un regain d'intérêt pour ces enzymes car certaines sont susceptibles

5 d'intervenir dans la production de biocarburants. Avec l'augmentation du prix du pétrole, des sources alternatives d'énergie renouvelable sont à l'ordre du jour. Il y a donc beaucoup d'investissements dans ce domaine de la part des gouvernements mais aussi des grandes entreprises privées (Herrera, 2006).

Tableau I: Utilisation industrielle de glycosidases d'origine fongique

Industrie Enzymes Applications Détergents , Rehausseur de couleur Textile Cellulase, amylase, Elimination des microfibriles, assouplisseurs Alimentation animale , bêta-glucanase, Solubilisation des fibres, améliore la alpha-amylase digestibiJ ité Papier Xylanase, cellulases, Dégradation de la paroi des plantes mannanase Jus de fruits Xylanase, cellulase Extraction de jus Industrie du pain Xylanase, alpha-amylase Conditionnement de la pâte, gonflement de la pâte, augmentation de la conservation du pain Industrie laitière Hydrolyse du Brassage Glucanase Brassage de la bière Alimentation humaine Cellulase, xylanase, alpha- Extraction du jus de fruit, amylase, lactase, glucoamylase, production d'arômes, production du sucre et de sirop de glucose, texture des nouilles et des pâtes, production de lait pour bébé Production de biocarburant Cellulase, amylase, Transformation de l'amidon en glucoamylase, xylanase sucre simple, précurseur du bioéthanol Vinification Glucosidase, cellulase Couleur, arôme, stabilisation et clarification du vin Industrie pharmaceutique Lactase, alpha-galactosidase Biotransformation des antibiotiques Soin du corps Glucoamylase Dentifrice, solution pour nettoyer les lentilles de contacts

Source : Anonyme (2006)

6 2-Classification des glycosidases

La classification des glycosidases a connu une importante progression. Elle est passée d'une classification traditionnelle basée sur la spécificité de substrat à une classification structurale fondée sur la similaritée des séquences en acide aminés.

2-1-Classification traditionneUe

2-1-1-A vantages

Dans la nomenclature de l'Union Internationale de Biochimie et de Biologie Moléculaire (IUB• MB) basée sur le type de réaction catalysée et la spécificité de substrat, les glycosidases possèdent un numéro du type EC 3.2.1.x. Les trois premiers chiffres indiquent qu'elles hydrolysent des liaisons 0- glycosidiques, le dernier (x) est variable et dépend du substrat transformé (Placier, 1999). Cette classification systématique permet de nommer précisément la spécificité de substrat d'une enzyme et possède en outre, l'avantage de pouvoir classer rapidement une enzyme.

2-1-2-Limites

Ce système ne tient pas compte des similarités de séquence protéique et donc de la structure tridimensionnelle. De plus, cette classification n'est pas systématique quant au mécanisme d'action des enzymes. Elle paraît mal adaptée aux glycosidases qui peuvent agir sur différents substrats et ne reflète pas les aspects structuraux des enzymes (Fourage, 2000). C'est notamment le cas de l'alpha• glucosidase BglA, de Pyrococcus furiosus DSM 3638. Elle est annotée avec le numéro EC 3.2.1.21, on pourrait penser qu'elle n'a que cette activité, or elle montre des activités alpha-galactosidasique (EC 3.2.1.23) et alpha-xylosidasique (EC 3.2.1.37) (Kengen et al., 1993). Ou encore, il peut se trouver que deux numéros EC différents décrivent la même activité. C'est le cas des numéros EC 3.2.1.10 (oligo- 1,6-glucosidase) et EC 3.2.1.70 (glucan 1,6-alpha-glucosidase). Sur Je site de l'Enzyme Commission, la définition de ces deux activités est quasiment similaire. Ce qui est encore plus préoccupant, est Je fait que plusieurs activités, qui sont pourtant connues depuis plusieurs années, n'ont aucun numéro EC associé, ou alors un numéro incomplet du type 3.2.1.-, où la spécificité n'est pas indiquée (Green et Karp, 2005). Ce fait révèle un manque de réactivité de l'Enzyme Commission face à la découverte de nouvelles activités. Devant cette situation, une autre classification a été proposée. Il s'agit de la classification structurale.

7

1

1

1 2-2-Classification structu raie

2-2-1-Avantages

A partir de 1989, Bernard Henrissat à chercher une autre alternative pour classer ces enzymes selon des propriétés structurales qui leur sont propres. Il a donc créé une classification, basée sur la similarité de séquences en acides aminés, à partir d'analyses de clusters hydrophobes, ou 'hydrophobie cluster analysis' (HCA) (Gaboriaud et al., 1987). Cette classification diffère de la classification de l'IUB-MB par le fait que des enzymes de spécificité différente peuvent appartenir à la même famille. Elle permet de prendre en considération la structure tridimensionnelle ainsi que le mécanisme moléculaire d'action des glycosidases. Elles sont ainsi regroupées en familles (notées GH). Les séquences ayant une forte similarité entre elles ont été classées dans les mêmes familles. A l'origine, seules six (6) familles de cellulases ont été créées. Cette courte liste de familles a été, par la suite, mise à jour plusieurs fois (Henrissat et Bairoch, 1996). A l'heure actuelle, cent trente-deux (132) familles de glycosidases différentes sont répertoriées et peuvent être consultées sur internet (http://afmb.cnrs• rs.fr/CAZY /org.html). Par ailleurs, beaucoup de ces familles, présentant des similarités dans le repliement tridimensionnel des enzymes qu'elles contiennent, ont été regroupées pour former des clans ou super• familles (Henrissat et al., 1995). On dénombre actuellement quatorze (14) clans (Clan GH : Clan des glycosyde hydrolases) appelés GH-A, GH-B, GH-C, GH-D, GH-E, GH-F, GH-G, GH-H, GH-I, GH-J, GH-K, GH-L, GH-M et GH-N.

2-2-2-Limites

Bien que fiable, cette classification neccessite au préalable un séquençage du génome enzymatique à l'aide de techniques et de machines qui restaient lentes et demandaient un travail considérable. Bien qu'impressionnantes en terme de production, ces machines restent chères (les prix se chiffrent en centaines de milliers de dollars) et demandent toujours une préparation minutieuse des échantillons d'ADN (Philippe Julien, 2012). Par aiJleurs, quatre familles d'enzymes ont été supprimées, ce sont les familles 21, 40, 41 et 60. Certaines familles d'enzymes n'ont pas été rangées en clans ou dans des clans.

8 Tableau II : Classification structurale des glycosidases

Mécanisme Famille~ Clan Types de glycosidases catalytique p-glucosidase (EC3.2. l .21); p-galactosidase (EC3.2. l .23); P- (EC 3 .2.1.25); P-glucuronidase (EC 3 .2.1.31 ); D-fucosidase (EC 3.2.1.38); Phlorizin hydrolase (EC3.2. l.62); ô-phospho-û-galactosidase (EC 3.2.1.85); ô-phospho-û-glucosidase (EC3.2. 1 .86); strictosidine ; GHl GH-A Rétention p-glucosidase(EC 3.2.1.105); lactase (EC3.2. l. l 08); prunasin p-glucosidase (EC 3.2.1.118); oligoxyloglucan p-glycosidase (EC 3.2.1.120); raucaffricine p-glucosidase (EC3.2.l.125' thioglucosidase (EC 3.2.1.147); p-primeverosidase (EC3.2.l.149); hydroxyisourate hydrolase (EC 3.-.-.-)

p-galactosidase (EC 3.2.1.23) ; P-mannosidase (EC 3.2. 1 .25); GH2 GH-A Rétention p-glucuronidase (EC3.2.1.31); exo p-glucosaminidase (EC 3.2.l.-) p-glucosidase (EC 3.2.1.21); xylan 1,4-P-xylosidase (EC3.2.1.37); P-N-acetylhexosaminidase (EC 3.2.1.52); Glucan 1,3-P-glucosidase GH3 GH-A Rétention (EC3.2.1.58); Glucan 1,4-p-glucosidase (EC 3.2.1.74); exo-1,3-l,4- glucanase (EC3 .2.1.- ); a-L-arabinofuranos idase (EC3 .2.1.5 5). -6-phosphate glucosidase (EC 3.2.1.122); œ-glucosidase

GH4 GH-A Rétention (EC 3 .2.1.20); u-galactosidase (EC 3 .2.1.22);6-phospho-P-glucosidase (EC3.2.1.86); œ-glucuronidase (EC3.2. l.139). (EC 3.2.1.132); P-mannosidase (EC 3.2.1.25); cellulase (EC3.2.l.4); glucanl,3-P-glucosidase (EC 3.2.1.58); licheninase (EC3.2. l. 73); glucanendo-Lô-û-glucosidase (EC3.2.1. 75); GH5 GH-A Rétention mannan endo-1,4-P-mannosidase (EC 3.2.1.78); endo-1,4-P-xylanase (EC 3.2.1.8); cellulose 1,4-P-cellobiosidase (EC3.2.1.91); endo-Lô-B-galactanase (EC 3.2.1.-); P-1,3-mannanase (EC3.2.1.-)

Endoglucanase (EC3.2.1.4); cellobiohydrolase (EC3.2. l.91); the cellobiohydrolases of this family are widely believed to act GH6 GHA Inversion processively from the non-reducingends of cellulose chains to generate cellobiose.

GH7 GH-B Rétention Endoglucanase (EC3.2.J .4); reducing end-acting cellobiohydrolase

9 (EC 3.2.1.-); the cellobiobydrolases of tbis family act processively from

reducing ends of cellulose chains to generate cellobiose. This is markedly different from the IUBMB definition of cellobiohydrolases (EC3.2.l.91), which act from the non-reducing ends of cellulose.

chitosanase (EC3.2.1.132); celJulase (EC3.2.1.4);

GH8 GH-M ln version licbeninase (EC3.2.l.73); endo-Lë-û-xylanase (EC3.2.l.8); reducing-end-xylose releasing exo-oligoxylanase (EC3.2. l .156)

Endoglucanase (EC3.2.l.4); cellobiohydrolase (EC3.2.1.91); GH9 GH-M Inversion p-glucosidase (EC3.2. l .21)

xylanase (EC 3.2.1.8); endo-Lê-B-xylanase (EC 3.2.1.32); GHlO GH-A Rétention cellobiohydrolase (EC 3.2.1.91)

GHl l GH-D Rétention xylanase (EC3.2. l.8). Endoglucanase (EC3.2.l.4); xyloglucan hydrolase (EC 3.2.1.-); GH12 GH-C Rétention P-1,3-1,4-glucanase (EC 3.2.1. 73). a-amylase (EC3 .2.1.1 ); (EC3 .2.1.41 ); cyclomaltodextrin- glucanotransferase (EC2.4. l.19); (EC3.2. l.54); trebalose-6-phosphate hydrolase (EC3.2. l.93); oligo-n-glucosidase (EC3.2. l.1 O); maltogen ic amylase (EC3 .2.1.133); neopu llu lanase (EC3.2. l.135); œ-glucosidase (EC3.2.1.20); maltotetraose-forming a-amylase (EC3 .2.1.60); (EC3 .2.1.68); glucodextranase GH13 GH-H Rétention (EC3.2.1.70); maltohexaose-forming a-amylase (EC 3.2.1.98); branching enzyme (EC 2.4.1.18); trebalose synthase (EC 5.4.99.16); 4-a glucanotransferase (EC2.4.1.25); maltopentaose-forming a-amylase (EC3.2.1.-);amylosucrase (EC 2.4.1.4) ; pbosphorylase (EC 2.4.1.7); malto-oligosyl trehalohydrolase (EC3.2.l.141); isomaltulose synthase (EC 5.4.99.11).

GH14 Inversion P-amylase (EC3 .2.1.2)

GH15 GH-L Inversion Glucoamylase (EC3.2.1.3); glucodextranase (EC 3.2.1.70).

Xyloglucan : xyloglucosyltransferase (EC2.4. l .207); Keratan-sulfate endo-1,4-p-galactosidase (EC 3.2.1.103); GHl 6 GH-B Rétention Glucan endo-1,3-P-D-glucosidase (EC 3.2.1.39); Endo-1,3(4)-P-glucanase (EC3.2.l.6); Licheninase (EC 3.2.1.73); (EC3.2.l.81); k-carrageenase (EC 3.2.1.83);

10 xy loglucanase (EC 3 .2.1.151) G lucanendo-1,3-P-D-glucosidase (EC 3 .2.1.39);

GHl 7 GH-A Rétention Glucanl, 3-P-glucosidase (EC3.2.l.58); Licheninase (EC 3.2.1.73); P-1,3-glucantransglycosidases (EC2.4. l .-).

(EC3.2. l .14); endo-b-N-acetylglucosaminidase (EC3.2. l .96); GH18 GH-L Rétention non-catalyticproteins: xylanaseinhibitors;concanavalin B; narbonin

GH19 Inversion chitinase (EC 3.2.1.14).

GH20 GH-K Rétention P- (EC3.2. l .52); lacto-N-biosidase (EC3.2. l. l 40).

GH22 Rétention type C (EC 3.2.1.17) and œ-Iactalburnins. Lysozyme type G (EC3.2.l.17); peptidoglycanlytic Inversion GH23 transg lycosy lase (EC 3 .2.1. - )

GH24 GH-1 Inversion Lysozyme (EC3.2. l. l 7) GH25 Inversion Lysozyme (EC3.2.l.17). GH26 GH-A Rétention mannanase (EC3.2.l.78); P-1,3-xylanase (EC 3.2.1.32) a-galactosidase (EC 3.2.1.22); a-N-acetylgalactosarninidase GH27 GH-D Rétention (EC3.2.l.49); isomalto- (EC 3.2.1.94). (EC3 .2.1.15); exo-polygalacturonase (EC3 .2.1.67); exo-polygalacturonase (EC3 .2.1.82); rhamnogalacturonase (EC3 .2.1.-); GH28 GH-N Inversion endo-xylogalacturonanhydrolase (EC3.2. l-)

GH29 Rétention a-L-fucosidase (EC 3.2.1.51)

GH30 GH-A Rétention Glucosyl ceramidase (EC3.2.l.45); P-1,6-glucanase (EC3.2.l.75). n-glucosidase (EC3.2. l .20); -isomaltase (EC3.2. l .48) (EC3.2.l.10); n-xylosidase (EC 3.2.1.-); a-glucanlyase (EC 4.2.2.13); GH31 Rétention isomaltosyl (EC 2.4. 1 .- ). invertase (EC3.2.l.26); (EC 3.2.1.7); 2,6-P-fructan 6- levanbiohydrolase (EC 3.2.l.64); (EC 3.2.1.65); exo-inulinase (EC3.2. l.80); sucrose:sucrose 1-fructosyl transferase GH32 GH-J Rétention (EC2.4. l .99);fructanfructan 1-fructosyltransferase (EC2.4.1.100); fructan P-(2,1)-fructosidase (EC3.2.l.153); fructan P-(2,6)-fructosidase (EC 3.2.1.154).

GH33 GH-E Rétention Sialidase or (EC 3.2.1.18); trans-sialidase (EC2.4.l.-).

GH34 GH-E Rétention sialidase or neuraminidase (EC3.2.l.18)

GH35 GH-A Rétention p-galactosidase (EC 3.2.1.23).

11 a.-galactosidase (EC3 .2.1.22); a.-N-acetyl galactosam in idase GH36 GH-D Rétention (EC3.2. 1 .49); stachyose synthase (EC 2.4.1.67); raffinose synthase (EC2.4.1.82)

GH37 GH-G lnversion (EC 3 .2.1.28).

GH38 Rétention œ-mannosidase (EC3.2.1.24) (EC3.2.l.l l4).

GH39 GH-A Rétention a.-L- (EC 3.2.1.76); P-xylosidase (EC3.2.l .37).

GH42 GH-A Rétention p-galactosidase (EC 3.2.1.23).

P-xylosidase (EC 3.2.1.37); a.-L-arabinofuranosidase (EC3.2.1.55); GH43 GH-F Inversion arabinanase (EC 3.2.1.99); xylanase (EC 3.2.1.8); galactan 1,3-P-galactosidase (EC3.2. l. l 45)

GH44 Inversion Endoglucanase (EC3.2.1.4); xyloglucanase (EC 3.2.1.151)

GH45 Inversion Endoglucanase (EC3.2.l.4).

GH46 GH-I Inversion Chitosanase (EC 3.2.1.132).

GH47 Inversion a.-mannosidase (EC 3.2.1.113).

GH48 GH-M Inversion Endoglucanase (EC3.2.1.4); celJobio hydrolase (EC3.2.l.91).

Dextranase (EC 3.2.1.11); lsopullulanase (EC3.2.1.57); GH49 GH-N Inversion Dextran 1, ô-u-Isomaltotriosidase (EC 3 .2.1.95).

GH50 GH-A P-agarase (EC3.2.l.81 ).

GH5I GH-A Rétention a.-L-arabinofuranosidase (EC3.2. l .55);endoglucanase (EC3.2. l.4).

GH52 Rétention P-xylosidase (EC 3.2.1.37).

GH53 GH-A Rétention Endo-La-f-galactanase (EC 3.2.1.89).

GH54 Rétention a.-L-arabinofuranosidase (EC3.2.1.55); P-xylosidase (EC3.2.1.37).

GH55 Exo-1,3-glucanase (EC3.2. l .58); endo-1,3-glucanase (EC3.2. l .39).

GH56 Rétention (EC3.2. l.35). a-amylase (EC3.2.l.1); 4-a.-glucanotransferase (EC2.4.l .25); Rétention GH57 u-galactosidase (EC3.2.1.22); amylopullulanase (EC 3.2.1.41)

GH58 Endo-N-acetylneuraminidase or endo-sialidase (EC 3.2.1.129).

GH59 GH-A Rétention galactocerebrosidase (EC3.2.l .46)

12 GH61 Endo-glucanase (EC3.2. l.4).

GH62 GH-F a-L-arabinofuranosidase (EC3.2. l .55).

GH63 GH-G processing œ-glucosidase (EC 3.2.1. 106).

GH64 Inversion P-1,3-glucanase (EC 3.2.1.39).

trehalase (EC3.2.1.28); maltose pbosphorylase (EC 2.4.1.8); trehalose GH65 GH-L Inversion phosphorylase (EC2.4. l .64); kojibiosephosphorylase (EC2.4. 1 .230)

Cyclo isomalto oligosaccharide glucano transferase (EC2.4.1.-); GH66 Rétention dextranase (EC3.2. l .1 l ).

a-glucuronidase (EC3 .2.1.139); xylan a-1,2-glucuronosidase GH67 Inversion (EC3.2.1. l 3 l)

GH68 GH-J Rétention Levan sucrase (EC2.4.l.10); P-fructofuranosidase (EC3.2.l.26).

GH70 GH-H Rétention Dextran sucrase (EC2.4.1.5); Alternan sucrase (EC 2.4.1.140).

GH71 Inversion a-1,3-glucanase (EC3.2.1.59).

GH72 GH-A Rétention P-1,3-glucanosyl transglycosylase (EC 2.4.1.-). endo-P-N-acetyl glucosaminidase (EC3.2.1.96);

GH73 P-1,4-N-acetylmuramoyl hydrolase (EC 3.2.1.17); N acetylmuramidase (EC3 .5 .1.28) endoglucanase (EC 3.2.1.4); oligoxyloglucanreducingend-specific Inversion GH74 ceUobiohydrolase (EC3.2.l.150); xyloglucanase (EC3.2.l.15l)

GH75 Inversion chitosanase (EC 3 .2.1.132).

GH76 a-1,6-mannanase (EC 3.2.1.101).

GH77 GH-H Rétention Amylo or œ-glucanotransferase (EC2.4.1.25).

GH78 Inversion a-L-rhamnosidase (EC 3.2.1.40)

GH79 GH-A Rétention endo-B-glucuronidase / (EC3.2.l.-)

GH80 GH-I Inversion chitosanases (EC 3.2.1.132)

GH81 Inversion P-1,3-glucanase (EC 3.2.1.39)

GH82 Inversion i-carrageenase (EC3.2.l.-)

GH83 GH-E Rétention hemagglutinin-neuraminidase (EC3.2.l.l 8)

GH84 Rétention Nsacetylû-glucosaminidase (EC 3.2.1.52); hyaluronidase (EC3.2. l.35).

13 GH85 endo-P-N-acetylglucosaminidase (EC 3.2.1.96)

GH86 GH-A P-agarase (EC3.2.l.81)

GH87 (EC 3.2.1.61)

GH88 Delta-4,5 unsaturated glucuronyl hydrolases (EC3.2.1.-)

GH89 a-N-acetylglucosaminidase (EC 3.2.1.50)

GH90 Inversion Endo rhamnosidases (EC3.2.1.-)

Inu lin fructotransferase ( depo lymerizing, d ifructofuranose- 1 ,2' :2 ', 1- dianhydride-forming) (EC2.4.1.200); Inulin fructotransferase GH91 (depolymerizing, difructofuranose-1,2':2,3'-dianhydride-forming) (EC2.4.l.93)

GH92 a-1,2-mannosidase (EC 3.2.1.-)

GH93 exo-arabinanase (EC 3.2.1.55)

Cellobiose phosphorylase (EC2.4.1.20); cellodextrin phosphorylase GH94 Inversion (EC2.4.1.49); chitobiose phosphorylase (EC 2.4.1.-); cyclic B-1,2-glucansynthase (EC 2.4.1.-) GH95 Inversion a-L-fucosidase (EC 3.2.1.51)

GH96 n-agarase (EC 3 .2.1. - )

GH97 œ-glucosidase (EC3.2.1.20)

GH98 Endo-B-galactosidase (EC 3.2.1.-)

GH99 G lycoprote in endo-a-1,2-mannosidase (EC3 .2.1.130)

GHlOO Alkaline and neutral invertase (EC 3.2.1.26)

GHI01 Rétention endo-a-N-acetylgalactosaminidase (EC 3.2.1.97)

GH102 Inversion peptidoglycan Jytic transglycosylase (EC3.2.1.-)

GHI03 Inversion peptidoglycan lytic transglycosylase (EC3 .2.1. -)

GH104 Inversion Peptidoglycan lytic transglycosylase (EC3.2.1.-)

GH105 Unsaturated rhamnogalacturonyl hydrolase (EC 3.2.1.-)

GH106 a-L-rhamnosidase (EC 3 .2.1.40)

GH107 Sulfated fucan endo-1,4-fucanase (EC 3.2.1.-)

GH108 N-acetylmuramidase (EC 3.2.1.17)

14 GH109 Rétention a-N-acetylgalactosaminidase (EC 3.2.1.49)

GH110 Inversion u-galactosidase (EC 3.2.1.22); a-1,3-galactosidase (EC 3.2.1.-)

keratan sulfate hydrolase (endo-P-N-acetylglucosaminidase) GHl 11 (EC 3.2.1.-) lacto-N-biosephosphorylase or galacto-N-biosephosphorylase GHI12 Inversion (EC 2.4.1.211); D-galactosyl-P-1,4-L-rhamnose phosphorylase (EC 2.4.1.247)

GHl 13 GH-A Rétention P-mannanase (EC 3.2.1.78)

GHI 14 endo-a-1,4-polygalactosaminidase (EC 3.2.1.109)

xylan a-1,2-glucuronidase (3.2.1.131); GHl 15 Inversion a-( 4-0-methyl)-glucuronidase (3.2.1.-)

acid P-glucosidase (EC 3.2.1.45); p-glucosidase (EC 3.2.1.21); GHI16 Rétention xylosidase (EC 3.2.1.37)

a-1,3-L-neoagarooligosaccharide hydrolase (EC 3.2.1.-); GHl 17 a-1,3-L-neoagarobiase / neoagarobiosehydrolase(EC 3.2.1.-)

GH118 Inversion P-agarase (EC 3.2.1.81)

GH119 Rétention a-amylase (EC 3.2.1.1)

GH120 Rétention p-xylosidase (EC 3.2.1.37)

GH121 Rétention P-L-arabinobiosidase (EC 3.2.1.-)

GH122 n-glucosidase (EC 3.2.1.20)

GH123 Rétention Glycosphingolipid P-N-acetylgalactosaminidase (EC 3.2.1.-)

GH124 Inversion endoglucanase (EC 3.2.1.4)

GH125 GH-L Inversion exo-a-1,6-mannosidase (EC 3.2.1.-)

GH126 n-amy lase (EC 3 .2.1. - )

GH127 Rétention P-L-arabinofuranosidase (EC 3.2.1.185)

GH128 GH-A Rétention P-1,3-glucanase (EC 3.2.1.39)

GH129 Rétention a-N-acetylgalactosaminidase (EC 3.2.1.49) l-P-D-mannopyranosyl-4-D-glucopyranose:

GH130 Inversion phosphate a-D-mannosyltransferase (EC 2.4.1.281); P-1,4-mannooligosaccharide phosphorylase (EC 2.4.1.-)

15 Broad specificity exo-B-I, 3/1,6-glucanase with endo-f3-l,4-glucanase GHI31 activity (EC 3.2.1.-)

Activity on f3-l ,3-glucan ( curdlan) shown for the Aspergillus fumigatus Sun4 protein; activity on laminarioligosaccharides shown for GHI32 Rétention Aspergillus fumigatus Sun4 protein and Candida albicans Sun41 protein; transglycosylation activity reported in PMID 23508952.

Source : Anonyme (2013)

16 II-Matériel et Méthodes

1-Matériel

Cinq cent neuf (509) publications scientifiques portant sur la caractérisation des glycosidases purifiées ont été téléchargées sur le site «AGORA, www.agintemetwork.org/fr». La caractérisation biochimique a pris en compte les pH optimums, les températures optimales et les poids moléculaires de ces biocatalyseurs.

2-Méthodes

2-1-Traitement des données

Les trois (3) paramètres physico-chimiques (pH optimum, Températore optimale et poids moléculaire) des glycosidases échantillonnées ont été consigés dans un tableau réalisé sur une feuille du logiciel Excel. Les indices physiques (C1, C2 et C3) dont les formules mathématiques sont ci• dessous ont été calculés et relevés dans le même tableau :

C1 = (PM X pH)/f

PM= poids moléculaire (kDa) T= température optimale (0C) pH= potentiel hydrogène optimum

2-2-Analyses statistiques et classification

La méthode statistique utilisée dans ce trvail a été celle proposée par Fisher (1936) dans la classification de trois espèces d'iris différentes (espèces florales). Cette classification est basée sur la longueur et la largeur de leurs pétales et sépales. Elle a consisté à déterminer les «classes catégorielles, CC» et les amplitudes théoriques des classes.

17 2-2-1-Détermination des classes

Les différentes classes qui ont été déterminées dans cette études ont été entre autre, les « classes catégorielles, CC », les « classes réelles, CR» et les « classes virtuelles, CV». Le nombre de classes catégorielles (Nec) a été déterminé visuellement par le chercheur à partir des observations faites sur chaque paramètre. Dans notre cas le paramètre est l'indice physique (IP). Ainsi, on a appelé classe, des glycosidases dont l'IP est compris entre zéro et un; une autre classe, les glycosidases avec un 1P compris entre un et deux, ainsi de suite. Par la suite, ces classes catégorielles ont été subdivisées dans le logiciel statistique Statistica n°7 en «classes réelles, CR» (avec un effectif déterminé) et en «classes virtuelles, CV» (auxquelles aucun individu n'a été affecté faute de données présentes), après que des données aient été saisies dans ce logicel et le test d'ajustement de distribution choisi. Une analyse a été aussitôt effectuée en vue d'une distribution normale des glycosidases suivant la fonction de distribution :

-(X-µ) 2 2 F(x) = ~e Za (Scherrer, 2007). 2rr<12

-oo< x <+oo Où µ représente la moyenne du paramètre considéré cr représente l'écart-type du paramètre considéré

E représente la base du logarithme népérien, parfois appelée d'Euler (2, 71 ... )

7t représente la constante Pi (3,14 ... )

X représente l'indice C attribué à chaque glycosidase

18 2-2-2-Détennination de l'amplitude théorique des classes

L'amplitude (W) de l'histogramme à réaliser est la différence de valeur entre l'indice physique maximal et l'indice physique minimal. Pour obtenir un histogramme plus explicatif, une amplitude (amplitude théorique H) plus étroite que l'amplitude (W) a été déterminée. Elle est définie par la relation:

H=W /Nec Avec: H: Amplitude théorique W: Amplitude observée(= valeur indice maximal- valeur indice minimal) Nec: Nombre de classes catégorielles

19 ID-Résultats et discussion

I-Résultats

1-1-Caractéristiques des glycosidases sélectionnées

Cinq cent neuf (509) glycosidases ont été sélectionnées sur la base de trois paramètres physico-chimiques: pH optimums, températures optimales et poids moléculaires. Trois indices physiques (C1, C2 et C3) ont été déterminés et leurs valeurs minimales et maximales sont respectivement [0,65 ; 83,25], [0,55 ; 67,39] et [0,38 ; 59,90] (Taleau III). Trente-sept (37) activités glycosidasiques ont été observées (Tableau IV).

Tableau ID : pH optimums, températures optimales, poids moléculaires et indices physiques des différentes glycosidases

T Indices physiques Code des PM Enzyme et origine pH (OC) enzymes (kDa) C1 C2 C3 N-acétyl-bêta-D-glucosaminidase de El 3,5 50 45 3,15 6,43 3,89 Bu/o arenarum spermatozoa famille 42 bêta-galactosidase E2 5,5 80 78 5,36 11,35 5,64 (EC3,2,l ,23) de Thermotoga maritime

bêta-galactosidase (EC 3,2, 1,23) des 4,01 18,43 1,95 E3 graines de Cicer arietinum 2,8 60 86 famille 1 isotlavonoid bêta- E4 apioglucosidase graines de Dalbergia 5,5 65 248 20,98 29,31 1,44 nierescens tlavonol 3-0-bêta-heterodisaccharidase ES 4,8 30 74,5 11,92 4,66 1,93 de Fagopyrum esculentum Isoformes (1, II et Ill) de bêta- E6 (EC 3,2, 1,23) des graines 3,6 50 87 6,26 12,08 2,07 de Vigna radiata bêta-glucosidase (EC3,2,l,21) de E7 6 30 155 31,00 7,75 1, 16 Glycine max bêta-mannosidase de Thermotoga ES 7 95 96,8 7,13 13,14 6,87 maritima bêta-glucosidase (EC3,2,l,21) de E9 5 55 225 20,45 24,75 1,22 Stachybotrys microspora bêta-galactosidase (EC 3,2,1,23) de ElO 4 50 60 4,80 7,50 3,33 Camellia sinensis bêta-glycosidase de Thermusjlavus AT- Ell 5,5 85 49 3,17 7,57 9,54 62 bêta-glucosidase (EC3,2,l,21) de Vanilla E12 6,5 40 201 32,66 12,37 1,29 planifolia

20 alpha-glucosidase de Archachatina E13 5,5 45 138 16,87 11,29 1,79 ventricosa alpha-fucosidase de mollusque Pecten Et4 4 60 200 13,33 30,00 l,20 maximus alpha-rnannosidase (E,C, 3,2,1,24) de ElS 4 30 300 40,00 22,50 0,40 Drosoohila melanogaster Isoforme 1 bêta-N-acetylhexosaminidase E16 5,5 25 114 25,08 5, 18 1,21 de Drosophila melanogaster Isoforme 2 bêta-N- E17 acetylhexosaminidase de Drosophila 6,5 25 132 34,32 5,08 1,23 meianouaster bêta-N-acétylhexosaminidase de Et8 5 25 146 29,20 7,30 0,86 Ceratitis C(JIJÎtata E19 alpha-mannosidase de Ceratitis caoitata 4,5 30 355 53,25 23,67 0,38 E20 alpha-Lfucosidase de Ceratitis caoitata 6,5 30 95 20,58 4,38 2,05 hyaluronidase (CdtHyal) de Crotalus E21 5,5 37 64,5 9,59 4,34 3, 16 durissus terriflcus E22 alpha-mannosidases (Ma et Mb) des 5,6 60 75 7,00 8,04 4,48 E23 grains de Artocarpus communis 5,6 60 61 5,69 6,54 5,51 FamiJle 3 de bêta-glucosidase E24 EC3,2, l ,21) de Aspergillus fu migatus 6 60 92 9,20 9,20 3,91 Z5 bêta-glucosidase (EC3,2,l,21) de E25 5,5 50 42 4,62 3,82 6,55 Asperuillus niger, MT -0204 bêta-glucosidase (EC3,2,l,21) de E26 5,2 40 93,6 12,17 7,20 2,22 Reticulitermes flaviceps alpha-amylase (EC3,2,l, 1) de E27 5,6 55 60 6,11 5,89 5,13 Periolaneta americana E28 Sunnrimée bêta-D-fucosidase de Aspergillus E29 6 40 57 8,55 3,80 4,21 ohoenicis bêta-glucosidase (EC3,2, 1,21) de E30 6 55 45 4,91 4,13 7,33 Funeus oiromvces sn E31 famille l,bêta-D-Glucosidase de E, coli 7 37 50 9,46 2,64 5,18 de Mucor circinelloides LU E32 5,5 40 94,8 13,04 6,89 2,32 M40 bêta-N-acetylglucosaminidase de E33 5 75 140 9,33 21,00 2,68 Talaromvces emersonii mutanase de Paenibacillus E34 6,5 45 134 19,36 9,28 2,18 curdlanolvticus MP-1 bêta-galactosidase (EC 3,2,1,23) de E35 8 25 120 38,40 3,75 1,67 Alkalilactibacillus ikkense E36 alpha-D-galactosidase des cellules ADG 5,5 37 43 6,39 2,89 4,73 bêta-galactosidase (EC 3,2,1,23) de E37 7,25 50 515 74,68 35,52 0,70 Buttiauxella aerestis bêta-glucosidase (EC3,2, 1,21) de E38 5,5 45 330 40,33 27,00 0,75 Lactobacillus brevis Amylase de Thermococcus profu ndus 5,75 42 80 10,95 5,84 3,02 E39 DT5432 alpha-amylase (EC3,2, 1, 1) 5,75 41 90 12,62 6,42 2,62 E40 Thermococcus celer E41 Amylase Pyrococcus woesei 5,5 68 100 8,09 12,36 3,74 E42 Pullulanase Thermococcus litoralis 5 ,5 119 105 4,85 22,72 6,23 E43 Amylase Souche HEB 6,25 85 41,85 3,08 5,69 12,69 alpha-amylase (EC3,2,l,l) de E44 5 30 60,5 10,08 3,63 2,48 Penicillium camemberti PL21 bêta-glucosidase (EC3,2,l,21) de E45 5 45 116 12,89 10,44 1,94 Termitomvces clvoeatus bêta-amylase de la bulbe de Gladiolus E46 5,5 55 72 7,20 7,20 4,20 klattianus E47 Fructanase de Saccharum officinarum L 6 30 13,2 2,64 0,66 13,64 E48 bêta-amylase de Pisum sativum L 6 40 57 8,55 3,80 4,21

21 alpha-g)ucosidase E49 6 30 61 12,20 3,05 2,95 de Quesada /!Îgas bêta-N-Acetylhexosaminidase (E,C, ESO 4,7 65 120 8,68 16,60 2,55 3,2,1,52) de Boophilus microplus acid trehalase (EC 3,2,1,28) du muscle ESt de 4,9 40 76 9,31 6,20 2,58 Ascaris suum alpha-L-fucosidases de E52 5,75 37 59 9, 17 3,80 3,61 Streptomyces sp, OH LI 242 N-acetyl-bêta-D-glucosaminidase de 1,98 E53 6,6 42 140 22,00 8,91 Streptococcus gordonii FSS2 bêta-glucosidase (EC3,2, 1,21) de la larve E54 5 55 58 5,27 6,38 4,74 de Rhynchophorus oalmarum ESS Human Sperm alpha-L-Fucosidase 7 37 51 9,65 2,70 5,08 Famille 51 de alpha-arabinofuranosidase E56 4 60 81 5,40 12,15 2,96 de Aspergillus IFO 4033 awamori Famille 51 de alpha-arabinofuranosidase E57 4 55 80 5,82 11,00 2,75 de Aspergillus Kawachii IFO 4308 Famille 51 de alpha-arabinofuranosidase E58 4,1 50 128 10,50 15,61 1,60 (EC3,2,l,55)de Aspergillus nieer Famille 51 alpha-arabinofuranosidase de E59 7 55 220 28,00 17,29 1,75 Bacillus pumilus PS213 Famille 51 de alpha-arabinofüranosidase E60 6 45 260 34,67 19,50 l,04 de BifiI dobacterium longum B667 Famille 51 de alpha-arabinofüranosidase E61 5,5 55 57 5,70 5,70 5,31 de Cellvibrio [aponicus Famille 51 de alpha-arabinofuranosidase E62 9 50 56 10,08 3,11 8,04 de Clostridium cellulovorans Famille 51 de alpha-arabinofuranosidase E63 5 70 195 13,93 27,30 1,79 de Clostridium stercorarium Famille 51 de alpha-arabinofüranosidase E64 5,8 45 210 27,07 16,29 1,24 de Cytophaga xvlanolytica Famille 51 de alpha-arabinofuranosidase E65 5,75 70 256 21,03 31, 17 1,57 de Geobacillus stearothermoohilus T-6 Famille 51 de alpha-arabinofüranosidase E66 5,5 55 80 8,00 8,00 3,78 de Streptomyces charteusis GS901 Famille 51 de alpha-arabinofuranosidase E67 6 60 380 38,00 38,00 0,95 de Streptomyces lividans 66 Famille 51 de alpha-arabinofuranosidase E68 5,9 75 56 4,41 7,12 7,90 de Thermobacillus xvlanilvticus bêta-glucosidase (EC3,2,l ,21) de E69 6 35 57 9,77 3,33 3,68 Bombvx mori E70 Chitinase de Ficus awkeotsang 4 60 30 2,00 4,50 8,00 F5 Glucan 1,3-bêta-glucosidase (EC E71 3,2, 1,58) de Neocallimastix patriciarum 6 40 85,1 12,77 5,67 2,82 W5 alpha-glucosidaseflîfl 3,2,1,59) II de E72 3,5 45 210 16,33 27,00 0,75 Apis cerana indica alpha-amylase (EC3,2,l,l) (EC 3,2,1, l) E73 11,5 60 96 18,40 5,01 7,19 de Bacillus sp alpha amylase (EC 3,2, 1, 1) de E74 4,9 50 54 5,29 5,51 4,54 Aspergillus awamori alpha-amylase (EC 3,2, 1,1) de E75 6 55 52,5 5,73 4,81 6,29 Aspergillus flavus alpha-amylase (EC 3,2,1,1) de E76 5,5 40 65 8,94 4,73 3,38 Aspef'f(illusfumil!atus alpha-amylase (EC 3,2, l, 1) de E77 4,75 50 59 5,61 6,21 4,03 Aspergillus orvzae alpha-amylase (EC 3,2,1,1) de E78 4,5 60 64 4,80 8,53 4,22 Penicillium exoansum alpha-amylase (EC 3,2,1,1) de Rhizopus E79 5,6 65 64 5,51 7,43 5,69 so E80 alpha-amylase (EC 3,2,1, l) de Curculigo 5,5 55 72 7,20 7,20 4,20

22 pilosa; E81 Chi tin deacetylase, de Absidia coerulea, 5 50 75 7,50 7,50 3,33 F5 chitosanase (EC 3,2, 1,132)de E82 5,5 60 29 2,66 3,16 11,38 Bacterium Bacillus subtilis CH2 bêta-glucosidase (EC 3,2, l,21 )de E83 5,5 55 60 6,00 6,00 5,04 Andrographis paniculata alpha-amylase (EC 3,2,1,1) de E84 5,5 50 75 8,25 6,82 3,67 Crvntococcusflavus famille 2 bêta-galactosidase (EC3,2, 1,23) E85 7,5 40 444 83,25 23,68 0,68 de Arthrobacter sp, C2-2 alpha-L-rhamnosidase de Pénicillium E86 7 60 51 5,95 4,37 8,24 citrinum MTCC-8897 famille 1 bêta- mannosidase(EC E87 3,2, 1,25) de Pyrococcusfuriosus 5 100 56,326 2,82 11,27 8,88 DSM3638 E88 saikosaponin-glycosidase 5 40 58 7,25 4,64 3,45 bêta-N- Acetylhexosaminidase de E89 5 60 10 0,83 1,20 30,00 Sotalia fluviatilis famille 1 bêta-glycosidase (EC E90 3,2,1,120) de Thermus filiformis Wai33 5 80 49 3,06 7,84 8,16 Al L-glucosidase de E91 6 50-60 55 6,00 5,04 6,00 Humicola grisea var, Thermoidea glucoamylase de E92 5,4 60 82 7,38 9,11 3,95 exo- l mutant de Neurospora crassa alpha-L-rhamnosidase de E93 4,5 65 85 5,88 12,28 3,44 Aspergillus nieer acidic endo-bêta-1,4-D-mannanase E94 de Sclerotium (Athelia) rolfsii 3 75 46,5 1,86 11,63 4,84

famille l bêta-mannosidase (EC E95 7,4 105 59 4,16 8,37 13,17 3,2, 1,25) de Pyrococcus furiosus famille l bêta-glucosidase gene (bg13) de E96 6,5 50 52,6 6,84 4,05 6,18 Streptomvces sp, QM-B814 bêta-Glucosidase de E97 7,5 45 65 10,83 3,90 5,19 Clavibacter michleanense bêta-glucosidase (EC3,2,l,21) de E98 4 65 150 9,23 24,38 1,73 Pisolithus tinctorius famille 3 bêta- de 120 E99 4,6 75 7,36 19,57 2,88 Chrvsosoorium lucknowense Isoforme l endo-1,4-bêta-mannanases de ElOO 2,9 74 61,2 2,40 15,62 3,51 Sclerotium rolfsii Isoforme 2 endo-1,4-bêta-mannanases de ElOl 3,3 72 41,9 1,92 9,14 5,67 Sclerotium rolfsii El02 bêta-Mannosidase de Sclerotium roltsii 2,5 55 57,5 2,61 12,65 2,39 bêta-xylosidase I de Neocallimastix E103 6 50 39,5 4,74 3,29 7,59 oatriciarum 27 bêta-xylosidase II de Neocallimastix Et04 6 40 130 19,50 8,67 1,85 patriciarum 27 Xylanase de Humicola ElOS 5,5 70 25,5 2,00 3,25 15,10 griseavex, thermoidea endo-bêta-1,4-glucanase Et06 5 70 37 2,64 5,18 9,46 de Penicillium purpurogenum endo-1,4-bêta-xylanase de Aspergillus Et07 4 50 33 2,64 4,13 6,06 ni2erSTR,U alpha-glucosidase de Bacillus E108 5,3 40 27 3,58 2,04 7,85 amyloliquefaciens E109 maltase Bacillus amvloliquefaciens 6,5 30 64 13,87 2,95 3,05 EllO zlucoamvlase 1 de Aspergillus nieer 4,2 60 74 5,18 10,57 3,41 Elll Glucoamvlase 2 ëe Asnereiilus nieer 4,5 65 96 6,65 13,87 3,05 alpha-amylase (EC 3,2,1,1) deMorimus E112 5,2 45 33 3,81 2,86 7,09 funereus E113 bêta-glycosidase A de Macrotermes 5,4 55 68 6,68 6,93 4,37

23 subhyalinus bêta-glycosidase B de Macrotermes E114 5,4 45 68 8,16 5,67 3,57 subhyalinus alpha-L-Rhamnosidase de Aspergillus EJJS 4 44 96 8,73 10,56 1,83 terreus 5,5 alpha-Galactosidase (isoforme 1&2) de 55 140 14,00 14,00 2,16 E116 (1) Phaseolus vulgaris El17 6 (2) 55 49 5,35 4,49 6,73 E118 bêta-D-glycosidase de Achatina fulica 5,5 55 115 11,50 11,50 2,63 bêta-glucosidase (EC3,2, 1,21) des El19 6 50 120 14,40 10,00 2,50 graines de pomme alpha-galactosidase E120 5,5 45 45 5,50 3,68 5,50 de Lactobacillus acidofiilus bêta-D-fructofuranosidase de El21 4,5 60 144 10,80 19,20 1,88 Aspergillus ochraceus bêta-glucosidase (EC3,2,l,21) de E122 7 50 350 49,00 25,00 1,00 Botrytis cinérea famille 36 alpha-galactosidases I de El23 4,5 60 376 28,20 50,13 0,72 Aspergillus niger famille 27 alpha-galactosidases 11,IIl&IV El24 4,5 60 128 9,60 17,07 2,11 de Aspergillus niger bêta-glucosidase (EC3,2,1,21) de El25 Streptomyces sp,QM-B814 (ATCC 6,25 50 62 7,75 4,96 5,04 11238) endo-1,4-bêta-D-xylanaes de Aspergillus E126 4 50 31 2,48 3,88 6,45 niger E127 bêta-D-xylosidase de Aspergillus niger 6,8 42 78 12,63 4,82 3,66 Famille 11 xylanase B El28 5,5 50 23 2,53 2,09 11,96 deAspergillus nieer endo-bêta-1,4-glucanase de El29 6 70 22 1,89 2,57 19,09 Thermomonospora curvata endo-bêta-1,4-glucanase de Daldinia El30 6 70 46,4 3,98 5,41 9,05 eschscholzii endo-bêta-1,4-glucanase de Chaetomium El31 4 60 67,8 4,52 10,17 3,54 thermophile endo-bêta-1,4-glucanase de Mucor El32 4-6 55 27 2,45 2,97 10,19 circinelloldes endo-bêta-1,4-glucanase de Fusarium El33 6 50 34 4,08 2,83 8,82 oxysporum endo-bêta- 1 ,4-glucanase de Aspergillus 4,44 E134 5 40 45 5,63 3,60 aculeatus endo-bêta-1,4-glucanase de El35 5,8 60 18 1,74 1,86 19,33 Bursaphelenchus xylophllus endo-bêta-1,4-gl ucanase de E136 6 50 40 4,80 3,33 7,50 Melanocarpus sp endo-bêta-1,4-glucanase de El37 4,2 62 40,5 2,74 5,98 6,43 Gloeophyllum trabeum endo-bêta-1,4-glucanase de Fomitopsis El38 5 60 32 2,67 3,84 9,38 pinicola endo-bêta-1,4-glucanase de Pénicillium E139 5 65 44,5 3,42 5,79 7,30 pinophiium Famille 10 endo-1,4-bêta- de EJ40 4,75 80 64 3,80 10,78 5,94 Penicillium fu niculosum famille 11 endo-xylanase de Baciüus El41 6,6 50 23 3,04 1,74 14,35 pumilusARA bêta-glycosidase de Thermoplasma El42 6 90 114 7,60 17,10 4,74 acidophilum endo-1,4-bêta-xylanases de El43 7 60 22 2,57 1,89 19,09 Thermomyces lanueinosus alpha-Galactosidase de Rhodothermus El44 7,2 85 200 16,94 23,61 3,06 marinus bêta-1,3-1,6-glucanase de Flammulina E145 6, 1 60 80 8,13 7,87 4,58 velutipes

24 Famille 3 bêta-xylosidase de 425,64 E146 6 95 26,88 67,39 1,34 Thermotoua thermarum 5 alpha-L-rhamnosidase de El47 8 55 109 15,85 7,49 4,04 Acrostalaemus luteo albus Famille 11 xylanase de El48 7 50 35,9 5,03 2,56 9,75 Streptomyces sp bêta-Xylosidase de Talaromyces El49 7 50 97 13,58 6,93 3,61 thermophilus EISO bêta-Xvlosidase de Aspergillus niger 5 45 78 8,67 7,02 2,88 bêta-Xylosidase de Fusarium ElSl 4,5 60 91,2 6,84 12,16 2,96 proliferatum bêta-Xylosidase de Fusarium El52 4,5 65 94,5 6,54 13,65 3,10 verticillioides bêta-Xylosidase de Paecilomyces E153 6,5 55 53,3 6,30 4,51 6,71 thermophila bêta-Xylosidase de Scytalidium El54 5 60 45 3,75 5,40 6,67 thermophilum bêta-Xylosidase de Sporotrichum EISS 7 50 45 6,30 3,21 7,78 thermophile bêta-Xylosidase de Trichoderma E156 4,25 70 60 3,64 9,88 4,96 harzianum bêta-Xylosidase de Trichoderma reesei El57 4 60 100 6,67 15,00 2,40 Rut C-3{1' FamiJle 45 endo-bêta-1,4 glucanase de la E158 4,5 65 150 10,38 21,67 1,95 levure Famille l glycosidase avec une activitée El59 7,5 45 50 8,33 3,00 6,75 bêta-glucosidase (EC3,2,l,21) Famille l glycosidase avec une activitée E160 6,5 40 50 8,13 3,08 5,20 bêta-galactosidase Famille 10 xylanase, KRICT PXl de El61 5,5 50 38,1 4,19 3,46 7,22 Paenibacillus sp, HPL-001 alpha-amylase de Exiguobacterium sp, E162 7 37 34 6,43 1,80 7,62 SH3 bêta-glucosidase de Melanocarpus sp, E163 6 60 92 9,20 9,20 3,91 MTCC3922 Famille 32 bêta-D-fructofuranosidase Il El64 4,5 55 170 13,91 20,78 1,46 de Aspergillus phoenicis flavonol 3-0-bêta-heterodisaccharidase E165 4,8 30 74,5 11,92 4,66 l,93 de Faeopvrum esculentum Moench alpha-D-Mannosidase de Capsicum E166 5,7 50 23 2,62 2,02 12,39 annuum famille l bêta-glucosidase (EC3,2, 1,21) El67 6 39 75,8 11,66 4,93 3,09 de Piromyces sp,E2 bêta-Galactosidase (EC: 3,2,1,23), des E168 4,4 50 78 6,86 8,86 2,82 grains de Erythrina indica, ., bêta-D-glucosidase dela rosse blanche de El69 5,6 70 230 18,40 28,75 1,70 limaçon de Chine(whitejade snail) Famille 42 bêta-galactosidase de El70 Alicyclobacillus acidocaldarius 6 65 76 7,02 8,23 5,13 subsp.rittmannii bêta-xylosidase des cellules de mais E171 4,5 37 68,5 8,33 5,63 2,43 blanc famille 3 bêta-Xylosidase de Aspergillus El72 4 70 113 ,2 6,47 19,81 japonicus 2,47 trehalase extra-cellulaire de Scytalidium El73 6 60 82 8,20 8,20 4,39 thermophilum trehalase intra-cellulaire de Scytalidium El74 6 65 85 7,85 9,21 4,59 thermophilum trehalase ( EC 3,2, 1,28) de Humicola E175 5,6 60 287 26,79 30,75 1,17 grisea E176 bêta-zlucosidase de Humicola insolens 6-6,5 60 110 11,46 10,56 3,41 exo-N-acetyl-bêta-d-glucosaminidase de E177 6 70 240 20,57 28,00 1,75 Bacillus sp, NCIM 5120

25 N-acetyl-bêta-bexosaminidase de EJ78 4,4 54 50 4,07 6,14 4,75 Trichinella spiralis El79 xvlanase de Thermomyces lanuginosus 7 60-70 25,5 2,75 2,37 17,84 xylanase de Thermomyces lanuginosus EI80 7 70 26,2 2,62 2,62 18,70 CBS288, bêta-glucuronidase (EC 3,2,1,31) du E181 4,5 70 296 19,03 46,04 1,06 plasma séminal humain El82 endo-xylanase de Asoereillus nil!er 6,7 55 20,8 2,53 1,71 17,72 bêta-amylase de Bacillus polymyxa No, E183 5,5 45 53 6,48 4,34 4,67 26-1 alpha-L-Rhamnosidase de Aspergillus E184 4 44 96 8,73 10,56 1,83 terreus E185 Glucoamylases I de Myrothecium 4 70 72 4,11 12,60 3,89 EI86 Glucoarnylases II de Myrothecium 4 70 96 5,49 16,80 2,92 Bêta-1,3-1,4-glucanase de Paecilomyces E187 7 70 38,6 3,86 3,86 12,69 thermophila Famille 19 Chitinase (EC 3,2,1,14) de El88 5 30 20 3,33 1,20 7,50 Streptomvces sp, M-20 E189 Chitinase (EC3,2, 1,14) de bacterium C4 4,6 37 58,8 7,31 4,73 2,89 alpha-Agarase de E190 8,5 45 85 16,06 4,50 4,50 Thalassomonas so bêta-agarase (E,C,3,2,1,81) de marine El91 Alteromonas 7 35 39,5 7,90 1,98 6,20 sp, SY37-12 Famille 50 bêta-agarase de Agarivorans E192 albus 8 40 50 10,00 2,50 6,40 YKW-34 alpha-1,6-Galactosidase de Thermotoga E193 7,3 102,5 61 4,34 8,57 12,27 neaoolltana 5068 bêta-1,4-Mannosidase de Thermotoga E194 7,7 87 95 8,41 10,73 7,05 neanolitana 5068 b-1,4-Mannanase de Thermotoga E195 7,1 92 65 5,02 8,42 10,05 neanolitana 5068 E196 azarase de estuarine Bacillus subtilis 8 40 20 4,00 1,00 16,00 bêta-agarase, AgaA34, de Agarivorans E197 8 40 50 10,00 2,50 6,40 albus YKW-34 E198 aloha-Azarase de Thalassomonas sp, 8,5 45 85 16,06 4,50 4,50 FamiJJle 38 alpha-D-mannosidase E199 (EC3,2,l,24) (EC3,2,1,114), de 8,5 30 50,5 14,31 1,78 5,05 Pseudomonas Fluorescens bêta-galactosidase de Treponema E200 6,5 50 580 75,40 44,62 0,56 ohaeedenis E201 zlucoamvlase de Humicola grisea 5 55 63 5,73 6,93 4,37 Mutanase de Paenibacillus E202 5,5 40 134 18,43 9,75 1,64 curdlanolvticus mp-I isoform 1 de bêta-N- E203 acetylhexosaminidase des graines de 5,4 65 134 11, 13 16,13 2,62 Viena radiata Isoform II bêta-N-acetylhexosaminidase E204 4,7 65 108 7,81 14,94 2,83 des graines de Vigna radiata Isoform Ill bêta-N- E205 acetylhexosaminidase des graines de 5,7 50 96 10,94 8,42 2,97 Vigna radiata Famille 3 bêta-Glucosidase (EC E206 6,5 37 320 56,22 18,22 0,75 3,2, 1,21) de Paenibacillus sp, KB0549 bêta-agarase de Microbulbifer sp, E207 7 50 59 8,26 4,21 5,93 CMC-5 Famille 50 bêta-agarase (EC3,2,l,81), E208 AgaA34, de Agarivorans a/bus YKW- 8 40 50 10,00 2,50 6,40 34 E209 lysozyme de Ruditapes philiooinarum 5,5 75 13,4 0,98 1,83 30,78 bêta-1,3-1,4 glucanases (EC 3,2,1,73) E210 5 70 30 2,14 4,20 11,67 EG I de Badllus licheniformis UEB CF

26 bêta-1,3-1,4 glucanases (EC 3,2,1,73) E211 7 60 55 6,42 4,71 7,64 EG2 de Bacillus lichenifprmis UEB CF Sialidase (EC: 3,2, l, 18) de E212 6,5 37 66 11,59 3,76 3,64 Trypanosoma viva.x E213 sialidase de Clostridium chauvoei 4,5 40 65 7,31 5,78 2,77 E214 Sialidase de Entamoeba histolytica 5,5 37 65 9,66 4,37 3,13 Famille 3 bêta-glucosidase (EC3,2,l,21) E215 4,5 80 120*3 20,25 64,00 L,00 deThermoascus aurantiacus bêta-glucosidase (EC3,2,l,21) de E216 6 60 67,5 6,75 6,75 5,33 Aspergillus niger No, 5,1 bêta-glucosidase (EC 3,2,1,21) de E217 4,8 65 200 14,77 27,08 1,56 Aspergillus niger IBT-90 bêta-glucosidase (EC3,2, 1,21) E218 5 55 98 8,91 10,78 2,81 deAspergillus niger CCRC 31494 bêta-glucosidase (EC3,2,l ,21) E219 5 45 75 8,33 6,75 3,00 deTrichoderma harzianum!_ )!_pe C-4, bêta-D-glucosidase de Humicola grisea E220 6 50 57 6,84 4,75 5,26 bêta-glucosidase (EC3,2, 1,21) de E221 4 60 82 5,47 12,30 2,93 Humicola grisea var, thermoidea, Famille 3 bêta-glucosidase (EC3,2,l,21) 5 50 64,2 6,42 6,42 3,89 E222 de Daldinia eschscholzii bêta-glucosidase (EC 3,2, 1,21) de E223 5 50 85 8,50 8,50 2,94 Xvlaria regalis bêta-glucosidase (EC 3,2,1,21) de E224 5 60 118 9,83 14,16 2,54 Aspergillus sojae bêta-xylosidase de Saccharum E225 4,85 75 62 4,01 9,59 5,87 officinarum L, alpha-galactosidase de Saccharum E226 4,5 60 46 3,45 6,13 5,87 off lein arum alpha-galactosidase deGanoderma E227 6 70 56 4,80 6,53 7,50 lucidum alpha-galactosidase deAspergillus E228 5 65 108 8,31 14,04 3,01 terreus (GR) endo-bêta-1,4 mannanase deAspergillus E229 5,5 55 66 6,60 6,60 4,58 niger gr Famille 5 mannan endo-1 ,4-bêta- E230 mannosidase (EC 3,2,1,78) de 4,5 80 53 2,98 9,42 6,79 Aspergillus niger BKOJ Famille 5 et 27 bêta-1,4-mannanase SC E231 2 50 76,309 3,05 19,08 1,31 de Vibrio sp, strain MA-138 bêta-glucosidase (EC3,2, 1,21) des E232 8 42 57,8 11,01 3,03 5,81 microorganismes de sol incultivé bêta-glucosidase (EC3,2, 1,21) E233 5 60 110 9,17 13,20 2,73 deFusarium oxysporum bêta-glucosidase (EC3,2,1,21) de E234 4,95 70 110 7,78 15,56 3,15 Aspergillus niger strain NlAB280 bêta-glucosidase (EC3,2, 1,21 )s E235 deThermoascus aurantiacus Gl-2 4,5 77,5 175 10,16 30,14 1,99

bêta-glucosidase (EC3,2,l,2l)s E236 4 77,5 157 8,10 30,42 1,97 deThermoascus aurantiacus Gl-3 bêta-glucosidase (EC 3,2,1,21) de E237 Aspergillus oryzae 3,481 et Aspergillus 5,4 65 125 10,38 15,05 2,81 niger 3,316 bêta-glucosidase (EC3,2,l,21) de E238 Aspergillus oryzae, 5 50 43 4,30 4,30 5,81

bêta-glucosidase (EC3,2, 1,21) de E239 5 50 43 4,30 4,30 5,81 Candida peltata (NRRL Y-6888) E240 alpha-glucosidase de Asp_etJf_illus niveus 6 65 56 5,17 6,07 6,96 alpha-glucosidase deTorulaspora E24.1 6,8 35 69 13,41 3,55 3,45 pretoriensis YK-1

27 alpha-glucosidase de Pyrococcus E242 5 110 125 5,68 27,50 4,40 furiosus bêta-glucosidase (EC3,2,l,21) E243 5 103,5 58 2,80 12,01 8,92 Pvrococcus furiosus bêta-glucosidase (EC3,2,l,21) de E244 5 40 100 12,50 8,00 2,00 Debaryomyces vanriiiae bêta-glucosidase (EC3,2,1,21) deCitrus E24S 5 40 64 8,00 5,12 3,13 sinensis var, Valencia bêta-D-glucosidase de Vanilla planifolia E246 6,5 40 201 32,66 12,37 1,29 Andrews bêta-glucosidase (EC3,2,l,21) de la E247 7,3 40 280 51, 10 15,34 1,04 lévure methvlotrophiquePichia pastoris bêta-D-glucosidase de Thermomyces E248 6 65 200 18,46 21,67 1,95 lanuginosus-SSBP, bêta-glucosidase (EC3,2,l,21) de E249 4,2 75 140 7,84 25,00 2,25 Thermoascus aurantiacus Miehe bêta-glucosidase 1 de Sderotinia E2SO 5 60 96,5 8,04 11,58 3,11 sclerotiorum, bêta-glucosidase 2 de Sderotinia E2Sl 5 60 76,5 6,38 9,18 3,92 sclerotiorum bêta-D-glucosidase deChaetomium E252 5,5 65 43 3,64 5,08 8,31 thermophilum bêta-glucosidase (EC3,2, 1,21) de E253 6,5 60 40 4,33 3,69 9,75 Scytalidium thermophilum bêta-glucosidase I (EC3,2,l,21) E254 4,6 67,5 71 4,84 10,42 4,37 Trichoderma reesei bêta-glucosidase (EC3,2, 1,21 )s II de E2SS 4 60 114 7,60 17,10 2, li Trichoderma reesei (1--> 3)-bêta-D-glucan glucohydrolases E256 (EC 3,2, 1,58) I de Acremonium 6,5 65 81 8,10 8,10 5,22 persicinum (1-->3)-bêta-D-glucan glucohydrolases E257 (EC 3,2, 1,58) Il de Acremonium 5 55 85 7,73 9,35 3,24 persicinum (1--> 3)-bêta-D-glucan glucohydrolases E258 (EC 3,2,1,58) m de Acremonium 5 60 89 7,42 10,68 3,37 persicinum exo-bêta-1,3-glucanase produced by E259 5,1 55 83,1 7,71 8,96 3,38 Trichoderma asperellum bêta-1,3-glucanase de Trichoderma E260 4,4 50 29 2,55 3,30 7,59 harzlanum alpha-L-rhamnosidase de Aspergillus E261 4,5-6 60 102 8,93 11,66 3,09 nidulans alpha-L-rhamnosidase de Aspergillus E262 4 50 90 7,20 11,25 2,22 kawachii alpha-L-rhamnosidase RamA of E263 7,5 60 95 11,88 7,60 4,74 Clostridium stercorarium alpha-L-rhamnosidase de Pichia angusta E264 6 40 90 13,50 6,00 2,67 X349 exo-bêta-1,3-glucanases de Williopsis E26S 4 40 47,5 4,75 4,75 3,37 saturnus WC91-2 E266 Supprimée E267 chitinase de Bacillus cereus TKU006 5 40 35 4,38 2,80 5,71 E268 cb itinase de Alcaligenes faecalis A U02 8 37 36 7,78 1,67 8,22 chitinase de Monascus purpureus E269 7 40 81 14,18 4,63 3,46 CCRC3U99 chitinase FI de Pseudomonas E270 8 50 30 4,80 1,88 13,33 aeruginosa K-187 chitinase FIi de Pseudomonas E271 7 40 32 5,60 1,83 8,75 aeruginosa K-187 E272 chitinase de Pseudomonas sp, TKUOJ 5 6 50 68 8,16 5,67 4,41 Chitosanase de Pseudomonas sp E273 4 50 30 2,40 3,75 6,67 TKU015

28 alpha-1-arabinofuranosidase E274 6 45 61 8,13 4,58 4,43 de Bifidobacterium IOnJ!UmB667 Famille 75 chitosanase (EC 3,2,1, 132),de E275 6 40 23,5 3,53 1,57 10,21 Aspergillus fumieatus A TCCJ3073 FamiJle 75 chitosanase (EC 3,2,1,132), I E276 6,5 60 111,23 12,05 10,27 3,51 de Asoereiüus fumieatus KB-1 Famille 75 chitosanase (EC 3,2,1,132), II E277 5,5 70 23,38 1,84 2,98 16,47 de Aspergillus fumigatus KB-1 Famille 5 Chitosanase (EC 3,2, 1, 132),de E278 5,7 60 34 3,23 3,58 10,06 Streptomyces eriseus BUT 6037 chitosanase (EC 3,2, 1, 132),de Bacillus E279 6 60 45 4,50 4,50 8,00 cereusSJ chitosanase (EC3,2,I, 132) de Bacillus E280 6 45 46 6,13 3,45 5,87 SD, 739 chitosanase (EC 3,2,1,132),de Bacillus E28I 5,5 60 45 4,13 4,91 7,33 sp, P/6 chitosanases (EC 3,2, 1, 132),I&II de la E282 5 40 40 5,00 3,20 5,00 oeosine commerciale chitosanase (EC 3,2, 1, 132),ID de la E283 4 30 40 5,33 3,00 3,00 pepsine commerciale E284 chitinase de Burkholderia ceoacia KH2 4,5 50 34 3,06 3,78 6,62 E285 chitinase de chou écôté avec racines 6 60 41 4,10 4,10 8,78 42,5 E286 Chitinase de Enterobacter aerogenes 6 55 4,64 3,90 7,76 E287 chitinase de Thermomvces lanuginosus 4,5 55 48 3,93 5,87 5,16 endocellulase de Chaetomium E288 4,25 60 67,8 4,80 9,57 3,76 thermoohile Exo-1,4-bêta-glucanase (E,C, 3,2,1,91) E289 5,2 45 88 10,17 7,62 2,66 de Chaetomium olivaceum 1,4-bêta-glucanohydrolase (EC 3,2,1,4) E290 de Myceliophthora thermophila D-14 4,8 65 100 7,38 13,54 3,12 (ATCC 48104) E291 cellulase de alkalophilic Bacillus N6-27 8,5 55 94 14,53 6,08 4,97 endo-1,4-bêta-glucanase (EC 3,2, 1,4) de E292 5,2 45 42 4,85 3,63 5,57 Bacillus so,KSM-330 E293 Cellulase de Bacillus sourches CH43 5,75 65 40 3,54 4,52 9,34 E294 Cellulase de Bacillus sourches HR68 5,75 70 40 3,29 4,87 10,06 endo-bêta-1,4- glucanase de Bacillus E295 5,7 65 35,5 3,11 4,05 10,44 subtilis CK-2 cellulase ( endo-1,4-bêta-glucanase, EC E296 8,8 45 86 16,82 4,40 4,60 3,2, 1,4) de Bacillus so,KSM-S237 1,4-bêta-D-glucan glucanohydrolase (EC E297 5,2 62 94 7,88 11,21 3,43 3,2, 1,4) de Clostridium thermocellum endoglucanase Ss de Clostridium E298 6,6 70 83 7,83 8,80 5,57 thermocel.lum 1,4-bêta-D-glucan glucanohydrolase (EC E299 7 70 76 7,60 7,60 6,45 3,2,1,4) de Clostridium thermocellum E300 endoalucanase de Brachionus plicatilis 7 37 62 11,73 3,28 4,18 Famille 36 alpha-galactosidase (EC 3,67 E30I 3,2, 1,22) de Thermomyces Lanuginosus 5,25 65 93 7,51 11,51 CBS 395,62/b E302 aloha-zalactosidase de Humicola sp 5 65 87,1 6,70 11,32 3,73 E303 alpha-galactosidase de Pleurotus florida 4,8 55 99 8,64 11,34 2,67 alpha-galactosidase of Trichoderma E304 4 60 50 3,33 7,50 4,80 reesei RUT C-30 bêta-mannanase de Bacillus E305 6,5 70 146 13,56 15,72 3,12 stearothermoohilus alpha-galactosidase de Bacillus E306 7 60 249 29,05 21,34 1,69 stearothermophilus bêta-rnannanase (EC 3,2, 1, 78) de E307 6,5 70 38 3,53 4,09 11,97 Bacillus subtilis SA-22 endo-1,4-bêta-D-mannanase (EC- E308 8 75 41 4,37 3,84 14,63 3,2, 1,78) de Nocardioform

29 actinomycetesN A3-540 E309 1,4-bêta-D-xylan xylanohydrolases (EC 6(1) 60 62 6,20 6,20 5,81 3,2, 1,8)I&ID de lrpex lacteus E310 6(Ill) 70 62 5,31 7,23 6,77 (Polvoorustulipiferae), endo-bêta-1,4-D-mannanase de Bacillus E311 6,4 50 38 4,86 2,97 8,42 subtilis B36 alpha-D-glucoside glycohydrolase (EC 7,50 E312 3,2, 1,20) de Baciüus thermoglucosidus 5,5 75 55 4,03 7,50 KP 1006 alpha-D-glucoside glucohydrolase (EC E313 6,8 39 27 4,71 1,55 9,82 3 ,2, 1,20) de Bacillus amyloliquefaciens alpha-amylase (EC3,2, 1, 1) (I, 4-alpha-d- glucanohydrolase, EC 3,2, 1,1) de E314 5,5 80 58 3,99 8,44 7,59 Geobacillus thermodenitrijicans HROJO alpha-glucosidase ( alpha-d-gl ucoside glucohydrolase, EC 3,2, 1,20) E315 7 55 45 5,73 3,54 8,56 Geobacillus thermodenitrijicans HROJO bêta-mannanase de Bacillus subtilis E316 7 60 38 4,43 3,26 11,05 BCC41051 Famille 5 bêta-rnannanase (EC3,2,1,-) de E317 9,5 70 55 7,46 4,05 12,09 alkaliphilic Bacillus sp, NJ6-5 Bêta-mannanase de Streptomyces E318 6,8 58 36 4,22 3,07 10,96 lividans 66 alpha-L-arabino-furanosidase de E319 6 60 345 34,50 34,50 1,04 Streptomyces lividans 66 famille 54 alpha-L-arabino- E320 furanosidase (EC3,2, 1,55) de 3,75 55 49 3,34 7,19 4,21 Aureobasidium pullulons E321 alpha-L-rhamnosidase Aspergillus niger 4,5 65 85 5,88 12,28 3,44 Famille 50 exo- and endo- bêta-agarase E322 (EC3,2, 1,81 )de Streptomyces coelicolor 7 40 83,9 14,68 4,79 3,34 A3(2) Sco3487 1,3-bêta-glucanase de Penicillium E323 4 55 79,4 5,77 10,92 2,77 oxalicum bêta-glucosidase (EC3,2,l,21) de E324 5,5 55 133,5 13,35 13,35 2,27 Penicillium oxalicum bêta-glucosidase (EC3,2, 1,21) de E325 3,5 60 90 5,25 15,43 2,33 Penicillium purpurogenum Famille 35/42 exo-bêta-D- E326 gl ucosam in idase de Thermococcus 6 80 90 6,75 12,00 5,33 kodakaraensis KODJ Exo-bêta-d-Glucosamtnidase de E327 4 50 93 7,44 11,63 2,15 Trichoderma reesei PC-3-7 E328 xvlanase de Bacillus sp 8 60 61 8,13 4,58 7,87 E329 xylanase de Aspergillus sp 5,5 60 22 2,02 2,40 15,00 Xylanase Ide Microtetraspora flexuosa E330 6 80 26,3 1,97 3,51 18,25 SI/X xylanases II de Microtetraspora E331 6 80 16,8 1,26 2,24 28,57 flexuosa SI/X Xylanase 1 d'une orginale bacterie E332 6 60 43 4,30 4,30 8,37 halophile Xylanase 2 d'une originale bacterie E333 6 65 62 5,72 6,72 6,29 halophile Xylanase I de Bacillus llcheniformis 77- E334 7 70 17 1,70 1,70 28,82 2 Xylanase II de Bacillus Lichenifo rmis E335 9 75 40 4,80 3,33 16,88 77-2 Xylanase I de Aspergillus sydowii SBS E336 10 50 20,1 4,02 1,01 24,88 45 Xylanase II de Aspergillus sydowii SBS E337 10 50 43 8,60 2,15 11,63 45

30 E338 xylanase de Aspergillus fischeri Fxnl 6 60 31 3, 10 3,10 11,61 E339 Xylanase I de Penicillium sclerotiorum 2,5 50 23,9 1,20 4,78 5,23 E340 Xylanase Il de Pénicillium scleroüorum 4,5 55 33,1 2,71 4,05 7,48 E341 X vl anase J de Asoergillus 2i2anteus 6,25 50 21 2,63 1,68 14,88 E342 Xylanase II de Aspergillus giganteus 6 50 24 2,88 2,00 12,50 E343 xvlanase de Aspergillus ficuum AF-98 5 45 35 3,89 3,15 6,43 bêta-xylanase de Aspergillus awamori E344 5,25 50 32,87 3,45 3,13 7,99 2B,361 U2/1 xylanase de Actinomadura sp, strain E345 10 80 20, 11 2,51 1,61 39,78 Cot20 xylanase de thermoalkalophilic Bacillus E346 8 70 20 2,29 1,75 28,00 SD, JB 99 E347 xvlanase de Bacillus sp, YJ 6 5 50 19 1,90 1,90 13,16 E348 Xvlanase de Trichoderma sp 6 42,5 20,5 2,89 1,45 12,44 bêta-1,4-endoxylanase (EC 3,2,1,8), E349 6 60 43 4,30 4,30 8,37 de Streptomvces lividans 1326 E350 xvlanase de Streptomvces lividans 66 6,5 55 31 3,66 2,62 11,53 1,4-bêta-D-xylan xylanohydrolase, (E,C, E351 5,6 80 45 3,15 6,43 9,96 3,2, 1,8) de Bacillus thermantarcticus 1,4-bêta-D-xylan xylohydrolase (E,C, E352 6 70 150 12,86 17,50 2,80 3,2, 1,37) de Bacillus thermantarcticus xylanase de Bacillus stearothermophilus E353 6,5 55 43 5,08 3,64 8,31 T-6 cellobiosidase de Bacteroides E354 6,5 39 75 12,50 4,50 3,38 succinouenes S85 endoglucanase 1 de Bacteroides E355 6,4 39 65 10,67 3,96 3,84 succinoeenes S85 endoglucanase 2 de Bacteroides E356 5,8 39 118 17,55 7,93 1,92 succinoeenes S85 carboxymethylcellulase de Bacteroides E357 6,1 50 45 5,49 3,69 6,78 succinogenes endo-1,5-alpha-L-arabinase (EC E358 3,2, 1,99) de Bacillus 6 70 35 3,00 4,08 12,00 thermodenitrificans alpha-L-arabinofuranosidase de Bacillus E359 5,75 70 256 21,03 31,17 1,57 stearothermophilus T-6 exo-( 1--> 3)-bêta-D-galactanase de E360 4,5 45 66 6,60 6,60 3,07 Aspergillus nieer alpha-Glucosidase de Lactobacillus E361 6 40 60 9,00 4,00 4,00 brevis alpha-Glucosidase de Brettanomyces E362 6,2 39 72,5 11,53 4,56 3,34 lambicus alpha-Glucosidase de Brettanomyces E363 6 40 77,25 11,59 5,15 3,11 lambicus Bêta-rnannanase Streptomyces lividans E364 6,8 58 36 4,22 3,07 10,96 66 alpha-Amylase de Bacillus E365 7,5 50 56 8,40 3,73 6,70 subtilis KIBGE HAS alpha-amylase (EC3,2, 1, 1) de Bacillus E366 6,5 50 54,1 7,03 4,16 6,01 subtilis 1, 4-al pha-D-gl ucangl ucanohydrolase E367 (EC 3,2, 1, 1) de Clostridium 5,6 45 84 10,45 6,75 3,00 acetobutvlicum A TCC 824 alpha-amylase (EC3,2,l, 1) de Thermus E368 5,75 95 60 3,63 9,91 9,10 filiformis Ork A2 alpha-amylase (EC3,2,l,l) de E369 6 55 52,5 5,73 4,81 6,29 Asoergillus flavus alpha-amylase (1,4-alpha-glucan E370 glucanohydrolase, EC 3,2,1, 1) de 7 30 75 17,50 3,21 2,80 Asoereillus flavus E371 alpha-amylase de Paecilomvces variotii 4 60 75 5,00 11,25 3,20 E372 glucoamylase de Paecilomvces variotii 5 55 86,5 7,86 9,52 3, 18

31 alpha-amylase (EC3,2, l, 1) de Bad/lus E373 9 53,5 42,8 7,20 2,54 11,25 subtilis DM-03 alpha-amylase (EC3,2, 1, 1) de Bacillus E374 6 55 156 17,02 14,30 2,12 subtilis AX20 alpha-amylase (EC3,2, 1, 1) de E375 5 80 97 6,06 15,52 4,12 Geobacillus sp, l/PTN alpha-amylase (EC3,2,l,l) de E376 6 80 52 3,90 6,93 9,23 Geobacillus sp, LH8 alpha-amylase (EC3,2,1, l) de "Bacillus E377 4,5 70 53 3,41 8,24 5,94 sp, Ferdowsicous" alpha-amylase (EC3,2, 1,1) de E378 7 40 46 8,05 2,63 6,09 He terorhabditis bacterioohora Endo-1,5-alpha-1-Arabinase (EC E379 3,2, 1,99) de Bacillus 6 70 35 3,00 4,08 12,00 thermodenitrificans alpha-L-Arabinofuranosidase (EC E380 7 60 61 7,12 5,23 6,89 3,2, 1,55) de Bacillus subtilis 3-6 alpha-L-arabinofuranosidase de E381 4 60 67 4,47 10,05 3,58 Asnerulllus nieer 5-16 famille 43 arabinoxylan E382 arabinofuranohydrolase de Bacillus 5,6 45 52 6,47 4, 18 4,85 subtilis subsp, subtilis A TCC 6051 alpha-L-arabinosidase de Bacillus E383 6,4 60 56 5,97 5,25 6,86 oumilusARA Alpha-galactosidase (EC 3,2, 1, 22) de E384 Bifidobacterium adolescentis DSM 5,5 55 79 7,90 7,90 3,83 20083 2,6-bêta-d-Fructan 6-Levanbiohydrolase E385 (EC3,2, 1,64) de Streptomyces 5,5 60 54 4,95 5,89 6,11 exfoliatus F3-2 alpha-Glucosidase de Rhizobium sp, E386 6,25 35 59 10,54 3,30 3,71 (Robinia pseudoacacia L,) bêta-1,6-glucosidase (bêta-Dsglucoside E387 glucohydrolase, EC 3,2, 1,21) de 5,8 40 59 8,56 4,07 3,93 Flavobacterium MM de bêta-glucosidase (EC3,2, 1,21 )s de E388 5,5 50 300 33,00 27,27 0,92 Alocasia macrorrhiza Schott amylase de Thermococcus profundus E389 5,75 80 42 3,02 5,84 10,95 DT5432 bêta-amylase de Clostridium E390 5,5 75 210 15,40 28,64 1,96 thermosulohuroeenes pullulanase de Clostridium E391 5,25 90 136,5 7,96 23,40 3,46 1 thermohvdrosulfuricum Z 21-109 pullulanase de Pyrococcus woesei E392 6 100 90 5,40 15,00 6,67 exoressed in Escherichia coll poly (l ,4-alpha-D-galacturonide) E393 glycanohydrolase (EC 3,2, 1, 15) de 3,75 37 41 4,16 4,05 3,38 Crvotococcus albidus var, albidus exo-polygalacturonase (EC 3,2,1,82) de E394 4,8 55 42 3,67 4,81 6,29 Pvcnooorussanrzuineus endo-polygalacturonase encoded by the E395 PGLl-1 gene de Saccharomyces 4,25 25 42 7,14 2,47 2,53 cerevisiae alpha-l-Arabino-furanosidase E396 4,5 75 210 12,60 35,00 1,61 de Aureobasidium outlulans alpha-l-arabinofuranoside E397 arabinofuranohydrolase [EC3,2, 1,55] de 5,8 45 168 21,65 13,03 1,55 Cvtoohaf!a xvlanolvtica XM3 bêta-xylosidase de E398 Thermoanaerobacterium 5,5 70 55 4,32 7,00 7,00 saccharolvticumB6A-RI bêta-xylosidase de Thermoanaero- E399 6 65 234 21,60 25,35 1,67 bacterium saccharolvticum JW/SL-

32 YS485 exo-polygalacturonase (EC 3,2,1,15) de E400 5 55 74 6,73 8,14 3,72 Fusarium oxvsoorum f,so, lycopersici alpha-amylase (EC3,2, 1, 1) de E401 5,75 65 62 5,48 7,01 6,03 Thermomonosoora curvata alpha-amylase (EC3,2, 1, 1) de E402 5,4 62,5 53 4,58 6,13 6,37 Thermoaainomvces vulgaris alpha-amylase (EC 3,2, 1,1) de E403 Clostridium perfringens NCTC 8679 6,5 30 76 16,47 3,51 2,57 tvneA alpha-amylase (EC3,2, 1, 1) de Bacillus E404 6,5 80 58 4,71 7,14 8,97 mojavensis A21 dextranase . E405 5,5 55 39 3,90 3,90 7,76 (EC 3,2, 1, 11) de Fusarium monillforme E406 endo-dextranase de Fusarium so 6,5 35 69 12,81 3,72 3,30 E407 dextranase de Lipomyces starkeyi 5 55 278 25,27 30,58 0,99 alpha-glucosidases de Saccharomycopsis E408 5,5 52,5 132 13,83 12,60 2,19 fibuligera alpha-glucosidase de E409 5,5 45 60,2 7,36 4,93 4,11 Xanthophvllomvces dendrorhous alpha-glucosidase de Mortiereüa E410 5,5 55 92 9,20 9,20 3,29 alliacea alpha-glucosidase de Paecilomyces E411 5 65 54 4, 15 7,02 6,02 lilacinus E412 invertase de Candida utilis 5,5 67,5 120 9,78 14,73 3,09 Invertase de Lactobacillus reuteri CRL E413 6 37 58 9,41 3,58 3,83 1100 glucoamylase ( exo-1,4-alpha-D- glucanohydrolase, EC 3,2, 1,2) de E414 5 60 90 7,50 10,80 3,33 Aspergillus niger (syn Ai ficuum) NRRL3135 glucoamylase de champignon E415 6 60 62,2 6,22 6,22 5,79 endophytique EF6 Famille 13 alpha-amylase (alpha-1,4- E416 alpha-D-glucan glucanohydrolase, E,C, 4 55 43 3,13 5,91 5,12 3,2, 1, 1) de Sclerotinia sclerotiorum endoxylanase de Trichoderma koningii E417 5,5 60 21,5 1,97 2,35 15,35 G-39 E418 xylanase de Penicillium citrinum 8,5 50 25 4,25 1,47 17,00 E419 xylanase de Bacillus so, GRE7 7 70 42 4,20 4,20 11,67 E420 xvlanase de Bacillus amyloliquefiu ciens 6,9 80 38 3,28 4,41 14,53 E421 Xylanase II de Aspergillus versicolor 6,5 55 32 3,78 2,71 11, 17 bêta-glucosidase A (E,C, 3,2,1,21) de E422 Neurospora crassa, mutant cell- 5 55 178 16,18 19,58 l,54 1 (FGSC no, 4335) bêta-glucosidase B (E,C, 3,2,1,21) de E423 Neurospora crassa, mutant cell- 5,5 60 106 9,72 11,56 3,11 1 (FGSC no, 4335) bêta-glucosidase deLactococcus sp, E424 6 40 54 8,10 3,60 4,44 FSJ4 extracellular xylanase de Streptomyces E425 6 62,5 20,5 1,97 2,14 18,29 cyaneus SN32 Extracellular xylanase (EC 3,2,1,8) de E426 6 60 26,4 2,64 2,64 13,64 Streptomyces sp, K3 7 Famille 11 bêta-xylanase de E427 6 60 23 2,30 2,30 15,65 Streptomyces olivaceoviridis E-86 E428 xylanase de Acroohialoohora nainiana 7 55 22,165 2,82 1,74 17,37 bêta-xylanase (Xynlll) de E429 6,5 55 54 6,38 4,57 6,62 Acroohialoohora nainiana E430 pectinase de Acronhialophora nainiana 8 60 35,5 4,73 2,66 13,52 polygalacturonase de Thermoascus E431 5,5 62,5 30 2,64 3,41 11,46 aurantiacus CBMAI-756 E432 alpha-glucosidase de Thermoascus 4,5 70 83 5,34 12,91 3,80

33 aurantiacus CBMAI 756 polygalacturonase de Streptomyces E433 6 50 43 5,16 3,58 6,98 lydicus exo-polygalacturonase de Paecilomyces E434 4 65 77,3 4,76 12,56 3,36 variotii exopolygalacturonase [exo-PGase, poly (1,4-alpha-D-galacturonide) E435 7 60 45 5,25 3,86 9,33 galacturonohydrolase, EC 3,2, 1,67] de Bacillus sp, KSM-P443 endoglucanase de Bacillus souche isolée E436 7 50 97 13,58 6,93 3,61 de la bouse de vache famille 5 endoglucanase de Bacillus E437 6 65 37 3,42 4,01 10,54 lichenifio rmis Endoglucanase I de Melanocarpus E438 6 50 40 4,80 3,33 7,50 sp,MTCC 3922 Endoglucanase Il de Melanocarpus sp, E439 5 70 50 3,57 7,00 7,00 MTCC3922 Endoglucanase Ide Aspergillus E440 3,75 55 38,7 2,64 5,68 5,33 aculeatus SM-L22 Endoglucanase fJ de Aspergillus E441 3,75 60 34,4 2,15 5,50 6,54 aculeatus SM-L22 Endoglucanase m de Aspergillus E442 3,75 60 31,4 1,96 5,02 7,17 aculeatus SM-L22 Endoglucanase IV de Aspergillus E443 3,75 65 36,9 2,13 6,40 6,61 aculeatus SM-L22 Endoglucanase V de Aspergillus E444 3,75 60 23,7 1,48 3,79 9,49 aculeatus SM-L22 Endoglucanase A dePenicillium E445 3,5 60 31 1,81 5,31 6,77 occitanis Endoglucanase B de Penicillium E446 3,5 50 28 1,96 4,00 6,25 occitanis endoglucanase (EG) de Aspergillus E447 4 50 31 2,48 3,88 6,45 glaucusXC9 endoglucanase de Aspergillus oryzae E448 4,4 55 25 2,00 3,13 9,68 cmc-1 endoglucanase de Penicillium E449 5 50 42 4,20 4,20 5,95 pinophilum MS 20 E450 cellulase de Bacillus sp de rizière 6,5 37 58 10,19 3,30 4,15 E451 cellulase de Bacillus brevis VS-1 5,5 37 33 4,91 2,22 6,17 Endoglucanase I de Volvariella E452 7,5 55 42 5,73 3,08 9,82 volvacea E453 xvlanase de Aspergillus niveus RS2 7 50 22,5 3,15 1,61 15,56 E454 chitin deacetylase de Mucor rouxii 4,5 50 75 6,75 8,33 3,00 chitin deacetylase (EC 3,5, 1,41) de E455 8,5 50 150 25,50 8,82 2,83 Colletotrichum lindemuthianum E456 chitin deacetylase de Absidia coerulea 5 50 75 7,50 7,50 3,33 chin deacetylase deColletotrichum E457 11,75 60 31,5 6,17 1,61 22,38 lindemuthianum chitin deacetylase de Colletotrichum E458 8 60 25 3,33 1,88 19,20 lindemuthianum(Pichia pastoris) Famille 43 exo-bêta-(l->3)-D- E459 3,8 48 45 3,56 5,68 4,05 galactanase de Streptomyces sp exopolygalacturonase de Fusarium E460 5 50 63 6,30 6,30 3,97 oxysporum J, sp, Famille 43 glycoside hydrolase E46J encoding alpha-L-arabinofuranosidase 5,7 50 63 7,18 5,53 4,52 Ct43Araf Famille 43 glycoside hydrolase E462 encoding alpha-L-arabinofuranosidase 5,4 50 34 3,67 3,15 7,94 CtGH43 famille 51 alpha-l-arabinofuranosidase E463 5 60 70 5,83 8,40 4,29 de Penicillium purpurogenum E464 FamiJle 54 alpha-L-arabinofuranosidase 4 50 58 4,64 7,25 3,45

34 de Pénicillium purpurogenum al pha-L-arabinofuranosidase de E465 4 65 88 5,42 14,30 2,95 Rhizomucor pusillus HHT-1 Alpha-transglucosidase de Talaromyces E466 4,5 70 170 10,93 26,44 1,85 duponti

Phanerochaete chrysosporium endo- E467 5 60 65 5,42 7,80 4,62 bêta-1,4-mannanase 17,11 E468 xylanase 2 de Humicola insolens 6,25 57,5 21 2,28 1,93 bêta-glucosidase (EC3,2,l,2l) de E469 4,5 40 42 4,73 3,73 4,29 Pichiaanomala MDD24 bêta-glycosidase gene de Thermus E470 5,6 90 48,9 3,04 7,86 10,3 l nonproteolyticus HG1 02 bêta-glycosidase gene de Thermus E471 5,4 90 48,66 2,92 8, 11 9,99 thermophilus KNOUC202 49 bêta-glycosidase gene de Thermus E472 7 88 3,90 6,16 12,57 thermophilus

Bêta-xylosidase de Aureobasidium E473 4,5 80 224 12,60 39,82 l,61 pullulans endo-arabinanase de Phanerochaete E474 5 60 33,9 2,83 4,07 8,85 chrvsosporium bêta-D-xylosidase de Aspergillus E475 4 60 100 6,67 15,00 2,40 carbonarius Alpha-1-arabinofuranosidase de E476 5,75 50 364 41,86 31,65 0,79 Bacteroides xylanolyticus X5-1 bêta -D-xylosidase de E477 6 50 62,5 7,50 5,21 4,80 Thermobifidafusca TM51 xylanase de Thermomyces Lanuginosus E478 6 60 21,3 2,13 2,13 16,90 SS-8 173 et bêta-xylosidase de Streptomyces sp,CH7 6,5 55 30,73 22,00 l,38 E479 87 E480 naringinase de Aspergillus niger 1344 4 50 85 6,80 10,63 2,35 des racines de Armoracia E481 6,5 45 65 9,39 4,50 4,50 rusticana glycosidase de Mlcrobacterium E482 7 40 87 8,62 10,91 1,86 esteraromaticum bêta-N-Acetylhexosaminidase de Sotalia E483 5 60 10 15,23 4,97 3,22 flu viatilis Famille 1, Saikosaponin- E484 5 40 58 7,25 4,64 3,45 glycosidase E485 Linamarase-A de l'hévéa 5,6 62 64 5,78 7,09 5,43 E486 bêta-glycosidases de daunorubicin 7,4 37 55 11,00 2,75 4,98 bêta-galactosidase des feuilles de thé E487 ( Camellia sinensis) 4 50 60 4,80 7,50 3,33

alpha glucosidase I de Saccharomyces 6,65 30 98 21,72 4,42 2,04 E488 cerevisiae bêta-glucosidase (EC3,2,1,21) de la E489 3,6 55 43,8 2,87 6,69 4,52 blatte, Periplaneta Americana, bêta glucosidase de pénicillium E490 4,8 60 126 10,08 15,75 2,29 simplicissimum h-11 bêta-glucosidase (EC3,2, 1,21) de E491 5 55 60 5,45 6,60 4,58 Andrographis paniculata Famille 1 Glycosyl Hydrolase des grains E492 4,6 65 66 4,67 9,33 4,53 dePutranjiva roxburghii acide bêta-fructosidase des fruits de E493 4,5 55 42 3,44 5,13 5,89 Capsicum annuum L E494 bêta-glucosidase (EC3,2, 1,21) 7 37 65,28 12,35 3,45 3,97

35 de Actinosynnema mirum E495 alpha-amylase de la patate 7,2 37 44 8,56 2,26 6,05 bêta-p-xylosidase dégradant une xylane E496 4,25 70 137 8,32 22,56 2,17 originale bêta-Glucosidase de Trichoderma E497 5,5 55 90 9,00 9,00 3,36 citrinoviride bêta-1,3-1,4-o-glucanase Jl de Bacillus E498 6,25 60 25 2,60 2,40 15,00 subtilis GNJ 56 bêta-l,3-1,4-o-glucanase J2 de Ba cil/us E499 6,25 60 90 9,38 8,64 4,17 subtilis GNJ 56 ESOO Fructofuranosidase de Candida so 4 65 120 7,38 19,50 2,17

ESOl naringinase de Aspergillus niger 1344 4 50 85 6,80 10,63 2,35

alpha-galactosidase de Lenzites 3,92 9,49 5,16 E502 elegans MB44594 7 4,5 70 61

E503 bêta-galactosidase de Bullera singularis 5 50 53 5,30 5,30 4,72

Exo-bêta-(1,3)-glucanase de Pichia 4,40 4,40 4,60 E504 guilliermondii KJ23-J 4,5 45 44

bêta-n-Glucosidase A de Aspergillus ESOS 4 60 118 7,87 17,70 2,03 Niuer bêta-o-Glucosidase B de Aspergillus E506 3 70 109 4,67 25,43 1,93 Nieer -1,6-bisphosphate aldolase E507 6,5 90 67 4,84 9,28 8,73 de Aauifex aeolicus alpha-L-arabinofüranosidase du E508 5,75 47 57,9 7,08 4,73 4,67 melangeur de comooste Xylanase Ide E509 6,25 57,5 6 0,65 0,55 59,90 Humicola insolens 2,28 1,93 17,11 ESlO xylanase 2 de Humicola insolens 6,25 57,5 21

endo-beta-1,4-mannanase de 5,42 7,80 4,62 ESJJ 5 60 65 Phanerochaete chrvsosporium

NB. E28 et E266 ont été supprimées de la liste.

36 Tableau IV : Répartition des glycosidases en activités glycosidasiques

Activités Total Activités Total observé glycosidasiques observé glycosidasiques Glucosidases 97 Dextranases 03 -- - Xylanases 58 Fucosidases 05 -- Amylases 50 02 ---·- Glucanases 49 Fructosidases 04 Galactosidases 29 Fucosidases 01 -- --- Arabinosidases 27 Pectinases 01 - Xylosidases 24 Mannosidases 11 ..______- Mannanases 16 Levanbiohydrolases 01 19 Adolases 03 - ~-~--- Glycosidases 13 Cellobiosidases 02 - Chitosanases 11 Mutanases 01 - Glucuronidases 01 01 Rhamnosidases JO Fructanases 01 ------ 09 01 -- - N-acétylHexosam in idases 11 02 ------Agarases 09 Disaccharidases 03 - Cellulases 07 Sialidases 05

--~ Tréhalases 04 G lucosam in idases 02 - 03 Linamarases 01 -- - Activités glycosidasiques 37

37 1-2-Classification des glycosidases à partir de l'indice physique C1

1-2-1-Nombre de classes observées

Les differentes glycosidases ont été régroupées sur la base des indices physiques qui leurs sont attribués. Vingt-sept (27) classes réelles et seize (16) classes virtuelles ont été observées sur quarante• trois ( 43) classes catégorielles.

Tableau V : Distribution des glycosidases au sein des classes formées

CC = 43 ; CR= 27 ; CV = 16 Borne Observé !Cumul 1°/o 1°/o Cumulé ITbéori~s ICumul 1°/o 1°/o Cumulé IObservés Sup. ( effectifs) Observé Observé Observé (effectifs) Tbéori~ Tbéori~ Théori~ (Classes) <= 2.5709~ 41 41 8.02 8.02 125.67 125.67 24.59 24.59 CRJ 4.49186 111 152 21.72 29.75 34.99 160.67 6.85 31.44 CR2 6.41279 97 249 18.98 48.73 38.60 199.27 7.55 39.00 CR3 8.33372 94 343 18.40 67.12 40.86 240.13 8.00 46.99 CR4 10.25465 48 391 9.39 76.52 41.49 281.62 8.12 55.11 CRS 12.17558 27 418 5.28 81.80 40.42 322.04 7.91 63.02 CR6 14.09651 25 443 4.89 86.69 37.78 359.83 7.39 70.42 CR7 16.01744 9 452 1.76 88.45 33.88 393.70 6.63 77.05 CR8 -17 .93837 11 463 2.15 90.61 29.15 422.85 5.70 82.75 CR9 19.85930 7 470 1.37 91.98 24.06 446.91 4.71 87.46 CRIO 21.78023 10 480 1.96 93.93 19.05 465.95 3.73 91.18 CRI 1 23.70116 1 481 0.20 94.13 14.47 480.43 2.83 94.02 CRl2 25.62209 3 484 0.59 94.72 10.55 490.97 2.06 96.08 CRl3 27.54302 3 487 0.59 95.30 7.38 498.35 1.44 97.52 CRJ4 29.46395 4 491 0.78 96.09 4.95 503.30 0.97 98.49 CRJ5 31.38488 2 493 0.39 96.48 3.18 506.48 0.62 99.12 CRl6 33.30581 3 496 0.59 97.06 1.97 508.45 0.38 99.50 CRl7 35.22674 3 499 0.59 97.65 1.16 509.61 0.23 99.73 CRJ8 37.14767 0 499 0.00 97.65 0.66 510.27 0.13 99.86 CVI 39.06860 2 501 0.39 98.04 0.36 510.63 0.07 99.93 CRl9 40.98953 2 503 0.39 98.43 0.19 510.82 0.04 99.97 CR20 42.91047 1 504 0.20 98.63 0.09 510.92 0.02 99.98 CR21 44.83140 0 504 0.00 98.63 0.05 510.96 0.01 99.99 CV2 46.75233 0 504 0.00 98.63 0.02 510.98 0.00 100.00 CV3 48.6/:i?R 0 504 0.00 98.63 0.01 510.99 0.00 100.00 CV4 50.59419 1 505 0.20 98.83 0.00 511.00 0.00 100.00 CR22 52.51512 1 506 0.20 99.02 0.00 511.00 0.00 100.00 CR23 54.43605 I 507 0.20 9922 0.00 511.00 0.00 100.00 CR24 56.35698 1 508 0.20 99.41 0.00 511.00 0.00 100.00 CR25 58.27791 0 508 0.00 99.41 0.00 511.00 0.00 100.00 CV5 60.19884 0 508 0.00 99.41 0.00 511.00 0.00 100.00 CYS 62.11977 0 508 0.00 99.41 0.00 511.00 0.00 100.00 CV6 64.04070 0 508 0.00 99.41 0.00 511.00 0.00 100.00 CV7 65.96163 0 508 0.00 99.41 0.00 511.00 0.00 100.00 CV8 67.88256 0 508 0.00 99.41 0.00 511.00 0.00 100.00 CV9 69.80349 0 508 0.00 99.41 0.00 511.00 0.00 100.00 CVIO 71.72442 0 508 0.00 99.41 0.00 511.00 0.00 100.00 CVII 73.64535 0 508 0.00 99.41 0.00 511.00 0.00 100.00 CVl2 75.56628 2 510 0.39 99.80 0.00 511.00 0.00 100.00 CR26 77.48721 0 510 0.00 99.80 0.00 511.00 0.00 100.00 CV13 79.40814 0 510 0.00 99.80 0.00 511.00 0.00 100.00 CV14 81.32907 0 510 0.00 99.80 0.00 511.00 0.00 100.00 CV16 < lnfi ni I 511 0.20 100.00 0.00 511.00 0.00 100.00 CR27

38 1-2-2-Fréquences de distribution des glycosidases en fonction des classes

Les glycosidases sont fortement distribuées dans les trois classes aux amplitudes comprises entre 2,57 et 8,33. Cependant, les glycosidases restent faiblement ou presque pas distribuées dans les classes comprises entre 14,097 et 83,25.

20 ,-.. '..;_J. , ~ È 15 ~=.. B ~= 10 = ·[ ~ 5

Différentes classes

Figure 3 : Fréquence de distribution des glycosidases

1-2-3-Activités glycosidasiq ues des classes réelles

L'activité liée à chaque glycosidase classifiée a été identifiée à partir d'un code de référence En (n étant le numéro d'ordre de l'enzyme dans le répertoire de glycosidases préétabli) et consignée dans le tableau VI. Le nombre d'activités glycosidasiques au sein d'une classe réelle a été par la suite mis en évidence dans le tableau VII.

Tableau VI: Différentes classes réelles et activités glycosidasiques identifiées

Classes Activités observées CR1 ES09 E89 E209 E339 E331 E444 E334 E135 E445 E277 E94 E129 E347 ElOl E446 E442 E425 E417 E330 E70 E448 ElOS E329 E443 E478 E210 E441 E468 ESlO E346 E427 ElOO E273 E132 E126 E447 E345 E128 E182 E260 E143 CR2 E498 E102 E180 E166 E341 E440 E47 E426 E107 E431 E106 E82 E138 E340 E137 E179 E243 E87E428 E474 E489 E342 E348 E471 E230 E358 E379 E389 El41 E470 E231 E284 E90 E43 1 E338 E295 E416E351 El E453 Ell E278 E420 E294 E188 E304 E458 E320 E377 E437 E139 E493 E226 E344 E275 E307E293 E459 E439 E108 E368 E252 E156 E350 E394 E462 E154

39 E421 E140 E112 E187 E343 E472 E376E405 E502 E287 E130 E314 E196 E225 E3 E336 E312 E178 E133 E285 E185 E281 E411 E393 E95 E161 E419 E449 E318 E364 E418 E238 E239 E332 E349 E398 E253 E193 E308 E267 E504 E68 E316 E381

CR3 E279 E131 E402 E25 E286 E464 E492 E506 E313 E404 E469 E430 E103 E265 E434 ElO E78 E136 E227 E270 E335 E438 E487 E288 E254 E507 E42 E292 E311 E451 E30 E385 E282 E371 E195 E148 E353 E433 E240 E110 E325 E435 E54 E74 E503 E310 E283 E432 E117 E2 E56 E392 E465 E467 ESll E491 E221 E401 E186 E357 E120 E79 E271 E77 E134 E242 E23 E61 E333 E75 E201 E315 E369 E452 E323 E485 E57 E463 E93 E321 E86 E383 E83 E91 E375 E27 E280 E457 E309 E415 E6 E153 E155 E460 E251 E429 E36

CR4 E211 E222 E162 E172 E382 E183 E152 E229 E360 Elll E157 E475 Ell3 E302 E400 E216 E326 E454 E480 E501 E96 E220 E151 E168 E22 E170 E366 E508 E380 E8 E395 E461 E46 E80 E262 E373 E88 E484 E189 E213 E409 E99 E92 E290 ESOO E258 E327 E317 E81 E414 E456 E477 E301 E142 E255 E299E259 E257 E125 E234 E268 E204 E298 E249 E174 E372 ESOS E297E191E384E391E66E24SE250E378E41E256E424E236E160E145E274E328E114 E272 El 73 E84 E207 E228 E496 El 71 E159 E219

CRS E365 E194 E223 E29 E48 E387 E495 E337 E482 E303 ElSO ESO EllS E184 E218 E261 E76 E361 E497 E233 E52 E24 E163 E410 E98 ESl E33 E499 E481 E413 E31 E21 E124 ESS E214 E423 E69 E412 E224 E192 E197 E208 E62 E490 E44 E235 E289 E450

CR6 E158 E237 E367 E58 E386 E355 E121 E97 E466 E205 E39 E486 E232 E203 El 76 E118 E362 E363 E212 E167 E300 E263 ES E165 E276 E26

CR7 E49 E494 E244 E354 E396 E473 E40 E127 E71 E406 E352 E45 E32 E14 E324 E241 E264 E305 E149 E436 E408 E109 E164 E63 E116

CRS E269 E199 E119 E291 E322 E217 E483 E390 E147 CR9 E190 E198 E422 E72 E403 E296 E13 E144 E374 E370 E356 CRlO E73 E169 E202 E248 E181 E34 E104 CRU E215 E9 El 77 E20 E4 E65 E359 E399 E397 E488 CR12 E53 CR13 E16 E407 E455 CR14 El 75 E146 E64 CR15 E59 E123 E306 E18 CR16 E479 E7 CR17 E12 E246 E388 CR18 E17 E319 E60 CR19 E67 E35 CR20 El5 E38 CR21 E476 CR22 E122 CR23 E247 CR24 E19 CR25 E206 CR26 E37 E200 CR27 E85

40 Tableau VII : Mise en évidence des activités glycosidasiqes

Nombre: désigne l'effectif de la classe; (Nombre) : désigne les activités glycosidasiques Nombre Classes Activités glycosidasiques observées d'activités CRI 41 (7) Xylanase (20); glucanase (13); mannanase (3); chitinase (1); chitosanase (2); N-acétylhexosaminidase (l); lysozyme(]) CR2 I Il (20) Xylanase (29); fructanase (1); polygalacturonase (2); glucanase (14); mannosidase (5); mannanase (4); chitinase (6); N-acétylglucosaminidase (1); cellulase (2); fructosidase (1); galactosidase (5) ;galactanase (]); dextranase (1); agarase (l); cbitosanase (4); glucosidase (9); arabinase (7) ; amylase (9); glycosidase (5); N-acétvlhexosaminidase (1) CR3 97 (20) Xylanase (7); fructanase (1); polygalacturonase (4); glucanase (8); mannosidase (1); linamarase (]); rbamnosidase (2); mannanase (4); chitinase (4); cellulase (3); adolase (1); pullulanase (2); galactosidase (9); chitosanase ( 4) ; glucosidase (16) ; pectinase (1) ; xylosidase (3) ; arabinase (8); amylase (16); glycosidase (1) CR4 93 (22) Xylanase (1 ); polygalacturonase (1) ; glucanase (1) ; mannosidase (2); rhamnosidase (1) ; mannanase (1) ; chitinase (6) ; N- acétylglucosaminidase (2); pullulanase (1); fructosidase (1); galactosidase (7); agarase (2); glucosidase (16); xylosidase (7); arabinase (7); amylase (13); glycosidase (4); N-acétylhexosaminidase (1); tréhalase (2); sialidase (1) ; saïkosaponine-glycosidase (2); naringinase (2) CRS 48 (19) Amylase (5); mannosidase (1); glucosidase (16) ; fucosidase (2) ; xylanase (1) ; glycosidase (1) ; galactosidase (2) ; xylosidase (1) ; N- acétylhexosaminidase (2) ; rhamnosidase (3) ; tréhalase (1) ; glucanase (2) ; myrosinase (1); invertase (1); hyaluronidase (1); sialidase (1); agarase (3) ; arabinase (1) ; cellulase (1) CR6 26(11) Amylase (1); glucosidase (11); fructosidase (1); glycosidase (2); N- acétylhexosaminidase (2) ; rhamnosidase (1); glucanase (4); invertase (l); sialidase (1); disaccharidase (1); chitosanase CR7 25(14) Galactosidase (1) ; glucosidase (8) ; cellobiosidase (1 ); arabinase (2) ; xylosidase (4); amylase (1); dextranase (1); linamarase (1); rhamnosidase (1); mannanase (1); fucosidase (1); glucanase (l); maltase (1); fructosidase (1) CR8 9(7) Chitinase (1) ; mannosidase (1); glucosidase (2); amylase (2) ; agarase (1); N-acétvlhexoaminidase (1); rhamnosidase (1) CR9 11(5) Glucosisase (3); agarase (2) ; amylase (3); glucanase (2) ; galactosidase (1) CRlO 7(6) Amylase (1); galactosidase (1) ; mutanase (2) ; glucosidase (1) ; glucuronase (1) ; xylanase (1) CRll 10(5) G lucosidase ( 4) ; fucosidase (1) ; galactosidase (1) ; arabinosidase (3) ; xv lanase (1 ) CR12 1(1) Glucosaminidase 1 CR13 3(3) N-acétvlhexosaminidase ; dextranase; chitinase CR14 3(3). Tréhalase ; xylanase ; arabinosidase CR15 4(3) Arabinosidase ; galactosidase (2) ; N-acétylhexosaminidase CR16 2(2) Xvlanase; alucosidase CR17 3(1) Glucosidase (3) CR18 3(2) N-acétvlhexosaminidase ; arabinosidase (2) CR19 2(2) Arabinase ; galactosidase CR20 2(2) Mannosidase ; glucosidase

41 CR21 1(1) Arabinase CR22 1(1) Glucosidase CR23 1(1) Glucosidase CR24 1(1) Mannosidase CR25 1(1) Glucosidase CR26 2(1) Galactosidase (2) CR27 1(1) Galactosidase

42 1-3-Classification des glycosidases à partir de l'indice physique C2

1-3-1- Nombre de classes observées Les differentes glycosidases ont été classifiées sur la base des indices qui leurs sont attribués. Vingt-huit (28) classes réelles et treize (13) classes virtuelles ont été observées sur un total de quarante-huit ( 48) classes catégorielles.

Tableau VIII : Distribution des glycosidases au sein des différentes classes

CC=41; CR=28;CV=l3 Borne Observé 'Cumul 1% 1% Cumulé IThéorijue 'Cumul 1% 1% Cumulé 'CatégoreUes (effectifs) Observé Observé Observé (effectifs) Tbéorqœ Tbéorque Tbéorqœ (Classes) Suo. <= 2.18024 39 39 7.63 7.63 108.52 108.52 2124 2124 CRI 3.81049 91 130 17.81 25.44 30.63 139.15 5.99 2723 CR2 5.44073 99 229 19.37 44.81 34.40 173.55 6.73 33.96 CR3 7.07098 61 290 11.94 56.75 3724 210.79 7.29 4125 CR4 8.70122 51 341 9.98 66.73 38.85 249.65 7.60 48.85 CRS 10.33146 29 370 5.68 72.41 39.07 288.71 7.65 56.50 CR6 11.96171 31 401 6.07 78.47 37.86 326.58 7.41 63.91 CRl 13.59195 22 423 4.31 82.78 35.36 361.94 6.92 70.83 CR8 15.22220 13 436 2.54 85.32 31.83 393.77 6.23 77.06 CR9 16.85244 12 448 2.35 87.67 27.62 421.38 5.40 82.46 CRIQ 18.48268 8 456 1.57 8924 23.09 444.48 4.52 86.98 CRII 20.11293 7 463 1.37 90.61 18.61 463.08 3.64 90.62 CRI2 21.74317 5 468 0.98 91.59 14.45 477.54 2.83 93.45 CR13 23.37341 4 472 0.78 92.37 10.82 488.35 2.12 95.57 CRl4 25.00366 8 480 1.57 93.93 7.80 496.16 1.53 97.10 CRIS 26.63390 3 483 0.59 94.52 5.43 501.58 1.06 98.16 CR16 28.26415 7 490 1.37 95.89 3.64 505.22 0.71 98.87 CRI7 29.89439 3 493 0.59 96.48 2.35 507.57 0.46 99.33 CR18 31.52463 7 500 1.37 97.85 1.46 509.03 0.29 99.61 CRI9 33.15488 1 501 0.20 98.04 0.88 509.91 0.17 99.79 CR20 34.78512 1 502 0.20 9824 0.51 510.41 0.10 99.89 CR21 36.41537 2 504 0.39 98.63 0.28 510.70 0.06 99.94 CR22 38.04561 1 505 0.20 98.83 0.15 510.85 0.03 99.97 CR'.23 39.67585 0 505 0.00 98.83 0.08 510.93 0.02 99.99 CYi 41.30610 1 506 0.20 99.02 0.04 510.97 0.01 99.99 CR'.24 42.93634 0 506 0.00 99.02 0.02 510.98 0.00 100.00 CV2 44.56659 0 506 0.00 99.02 0.01 510.99 0.00 100.00 CV3 46.19683 2 508 0.39 99.41 0.00 511.00 0.00 100.00 CR25 47.82707 0 508 0.00 99.41 0.00 511.00 0.00 100.00 CV4 49.45732 0 508 0.00 99.41 0.00 511.00 0.00 100.00 CYS 51.08756 1 509 0.20 99.61 0.00 511.00 0.00 100.00 CR'.26 52.71780 0 509 0.00 99.61 0.00 511.00 0.00 100.00 CV6 54.34805 0 509 0.00 99.61 0.00 511.00 0.00 100.00 CV7 55.97829 0 509 0.00 99.61 0.00 511.00 0.00 100.00 CV8 57.60854 0 509 0.00 99.61 0.00 511.00 0.00 100.00 CV9 59.23878 0 509 0.00 99.61 0.00 511.00 0.00 100.00 CVIO 60.86902 0 509 0.00 99.61 0.00 511.00 0.00 100.00 CVII 62.49927 0 509 0.00 99.61 0.00 511.00 0.00 100.00 CVl2 64.12951 1 510 0.20 99.80 0.00 511.00 0.00 100.00 CR27 65.75976 0 510 0.00 99.80 0.00 511.00 0.00 100.00 cvn < Infini 1 511 0.20 100.00 0.00 511.00 0.00 100.00 CR28

43 1-3-2-Fréquence de distribution des glycosidases dans les différentes classes

Les glycosidases sont inégalement distribuées dans les différentes classes. Alors qu'elles sont en fortes proportions dans les intervalles compris entre 2, 18 et 5,44, les glycosidases restent cependant, faiblement ou pas répartir dans les classes comprises entre 13,59 et 67,39.

25

,..._ 20 .~._ , (1) -~ 15 -t

0

Différentes classes

Figure 4 : Fréquence de distribution des glycosidases dans les différentes classes

1-3-3-Activités glycosidasiques des différentes classes réelles

L'activité liée à chaque glycosidase classifiée a été identifiée à partir d'un code de référence En (n étant le numéro d'ordre de l'enzyme dans le répertoire de glycosidases préétabli) et consignée dans le tableau IX. Le nombre d'activités glycosidasiques au sein d'une classe réelle a été par la suite mis en évidence dans le tableau X.

44 Tableau IX : Identification des activités glycosidasiques dans chaque classe réelle

Classes Activités observées CRl E509 E47 E196 E336 E89 E188 E348 E418 E313 E275 E453 E457 E345 E268 E341 E334 E182 E428 E141 E346 E199E162 E209 E271 E135 E270 E458 E143 E347 E468 ESlO E191 E342 E166 E108 E128 E478 E425 E337

CR2 E451 E331 E495 E427 E417 E179 E329 E498 E395 E192 E197 E208 E373 E148 E129 E180 E350 E378 E426 E31 E430 ESS E421 E486 E267 E133 E112 E36 E109 E311 E132 E277 E159 E283 E232 E49E318 E364 E160 E452 E338 E62 E448 E344 E462 E343 E82 E282 ElSS E370 E105 E316 E300 E103E260 E450 E386 E69 E136 E335 E438 E431 E280 E494 E161 E330 E403 E315 E241 E413 E278 E433E134 E424 E44 E292 E353 E120 E357 E253 E406 E365 E469 E35 E273 E212 E284 E444 E52 E29 E48 CR3 E25 E138 E308 E435 E187 E126 E447 E286 E97 E405 E355 E361 E446 E437 E393 E340 E96 E295 E317 E474 E387 E358 E379E307 E285 E30 E107 E366 E382 E210 E419 E449 E207 E238 E239 E332 E349 E183 E21 E86 E214 E20E296 E504 E420 E488 E117 E70 E190 E198 E279 E354 E481 E153 E293 E362 E429 E274 E328 E269 E88E484 ES E165 E211 E76 E189 E508 E220 E265 E339 E322 E75 E369 E394 E127 E294 E281 E409 E167E125 E483 E73 E442 E91 El 7 E252 E245 E493 E363 E106 E16 E477 E380 E383 E503 E445 E154 E130 CR4 E441 E74 E461 E171 E114 E272 E71 E440 E459 E43 E61 E213 E139 E39 E389 E287 E385 E27 E416 E137 E83 E264E240 E291 E226 E402 E178 E472 E309 ESl E77 E415 E460 E54 E443 E40 E222 El E351 E227 E23 E229E360 E491 E489 E333 E216 E219 E367 E84 E32 E113 E149 E436 E201 E376 E398 E439 E401 ElSO E411 CRS E485 E68 E404 E320 E26 E46 E80 E310 E464 E18 E79 E147 ElO E81 E304 E312 E456 E487 Ell E263 E299 E289 E7 E467 E511 E90 E470 E145 E384 E356 E66E244 E22 E256 E471 E400 E173 E170 E377 E454 E95 E463 E205 E195 E314 E223 E78 E193 E499 E104 CR6 E298 E455 E168 E53 E259 E497 E92 ElOl E251 E24E 163 E410 E174 E34 E507 E492 E257 E230 E502 E372 E288 E225 E202 E156 E368 E119 E381 E131 E276 CR7 E254 E45 E115 E176 E184 E110 E480 ESOl E258 E194 E140 E218 E414 E482 E323 E57 E297 E262 E371 E87 E13 E302 E303 E2 E118 E301 E423 E250 E94 E327 E261

CRS E326 E243 E6 E56 ElSl E93 E321 E221 E41 E12 E246 E434 E185 E408 E102 E432 E397 ES E233 E324 E290 CR9 E152 Elll E116 E228 E224 E374 E465 E412 E204 E157 E392 E475 E237 CRlO E247 E325 E375 E234 E58 ElOO E305 E490 E203 E64 ESO E186 CRll E124 E142 E255 E59 E352 ESOS E206 E3 CR12 E231 E121 E60 ESOO E99 E422 E172 CR13 E164 E33 E306 E158 E248 CR14 E479 ElS E496 E42 CR15 E391 E144 E19 E85 E98 E9 E122 E249 CR16 E399 E506 E466 CR17 E38 E72 E217 E388 E63 E242 E177 CR18 E390 E169 E4 CR19 E14E235E236E407E175 E65 E359 CR20 E476 CR21 E319 CR22 E396 E37 CR23 E67 CR24 E473 CR25 E200 E181 CR26 E123 CR27 E215 CR28 E146

45 Tableau X : Mise en évidence des activités glycosidasiqes

Nombre: désigne l'effectif de la classe; (Nombre): désigne les activités glycosidasiques

Classes Nombre Activités glycosidasiques observées d'activités Xylanase (21); glucanase (1); chitinase (6); chitosanase (1); N- CRI 39 (11) acétylhexosaminidase (1); lysozyme (1); fructanase (1); agarase (2); glucosidase (2) ; mannosidase (2) ; amylase (1) Xylanase (18); polygalacturonase (2); glucanase (13); mannanase (4); chitinase (2); cellulase (3); galactosidase ( 4) ; dextranase (1) ; agarase (3); CR2 91 (21) chitosanase (7) ; glucosidase (12) ; arabinase (2) ; amylase (9) ; glycosidase (1); polygalacturonase (3) ; pectinase (1); fucosidase (3); maltase (1) ;xvlosidase (2); invertase 0); sialidase (1); Xylanase (1 O); polygalacturonase (3) ; glucanase (15); rhamnosidase (1) ; mannanase (3) ; chitinase (5); cellulase (3); galactosidase (1 ); chitosanase (2); glucosidase (18); xylosidase (4); arabinosidase (10); amylase (6); CR3 99 (24) dextranse (1); agarase (4); hyaluronidase (1); sialidase (1); fucosidase (1); cellobiosidase (1); myrosinase (1); glycosidase (2); disaccharidase (2) ; Nsacétvlhexosaminidase (3) ; fructosidase (1) Xylanase (2); polygalacturonase (1); glucanase (8); mannosidase (l); rhamnosidase (1); mannanase (1); galactosidase (2); glucosidase (11); xylosidase (4); arabinase (2); amylase (14); glycosidase (3); N- CR4 61 (20) acétylhexosaminidase (1); trébalase (1); sialidase (1); cbitinase (2); levanbiohydrolase (1) ; glucosaminidase (1) ; galactanase (1) ; linamarase (1) Amylase (7); mannosidase (2); glucosidase (6); xylanase (1); glycosidase (4); galactosidase (6); xylosidase (1); N-acétylhexosaminidase (2); CRS 50 (16) rhamnosidase (2); tréhalase (1); glucanase (5); arabinase (5); linamarase (1) ; chitinase (3) ; mannanase (3) ; polvgalacturonase (1) Amylase (3); glucosidase (7); glycosidase (1 ); glucanase (3); chitosanase (1 ). ; mannosidase (1) ; cellu lase (1) ; xylosidase (2) ; mutanase (2) ; CR6 29 (16) glucosaminidase (1); galactosidase (2); mannanase (1); tréhalase (1); arabinosidase (]); chitinase (1); adolase (1) Galactosidase (4); glucosidase (8); arabinase (1); amylase (3); CR7 31 (12) rhamnosidase (4); mannanase (l); glucanase (2); nariginase (2); mannosidase (2) ; xvlanase (1) ; glycosidase (2) ; glucosaminidase (1) Galactosidase (1) ; glucosidase (7); arabinase (2) ; amylase (2); CR8 21 (10) rharnnosidase (2); glucanase (1 ); mannosidase (2); glucosaminidase (1) ; xylosidase (1); polygalacturonase (1) Galactosidase (2) ; glucosidase (2); arabinase (1) ; amylase (2); xylosidase CR9 13 (8) (3); invertase (1); N-acétvlbexosaminidase (1); pullulanase (1) Amylase (2); glucosidase ( 4); arabinosadase (2) ; mannanase (2) ; N- 12 (5) CRlO acétylbexosaminidase (2) Galactosidase (2) ; glycosidase (1) ; glucosidase (3 ); arabinosidase (1 ); 8 (5) CRll xylosidase (1) glucosidase (1 ); arabinase (1 ); xylosidase (1) ;glycosidase (1) ; 7 (6) CR12 fructosidase (2) ; mannanase (1) N-acétylglucoosaminidase (1); fructosidase (1); galactosidase (1); 5(5) CR13 glucanase (1); glucosidase (1) CR14 4 (3) mannosidase (]); xylosidase (2); puUulanase (1) CRIS 8 (4) mannosidase (1); pullulanase (l) ; galactosidase (2) ; glucosidase ( 4)

46 CR16 3 (2) Xylosidase (1 ); glucosidase (2) CR17 7(3) Glucosidase (5) ; arabinosidase (1) ; glucosaminidase (1) CR18 3 (2) Amylase (1) ; alucosidase (2) Arabinosidase (2); glucosidase (2); fucosidase (1); dextranase (1); CR19 7 (5) tréhalase (1) CR20 1 Arabinosidase CR21 1 Arabinosidase CR22 2 Arabinosidase ; galactosidase CR23 1 Arabinosidase CR24 1 Xylosidase CR25 1 Galactosidase ; glucuronidase CR26 1 Galactosidase CR27 1 Glucosidase CR28 1 Xylosidase

47 1-4-Classification des glycosidases à partir de l'indice physique C3

1-4-1- Nombre de classes observées

Les differentes glycosidases ont été classifiées sur la base des indices physiques qui leurs sont attribués. Quinze (15) classes réelles et onze (11) classes virtuelles ont été observées sur un total de vingt-six (26) classes catégorielles.

Tableau XI : Distribution des glycosidases par classe donnée

cc= 26 CR = 15 ; CV = 11 Borne Observé ICwnul 1% 1% Cwnulé 'Théorijue !Cumul 1% 1% Cwnulé 'Catégorielles Suo. ( effectifs) Observé Observé Observé (effectifs) Tbéorque Tbéorque Théorjque (Classes) <= 2.66923 110 110 21.53 21.53 136.72 136.72 26.76 26.76 CRI 4.95846 169 279 33.07 54.60 77.73 214.45 1521 41.97 CR2 7.24769 99 378 19.37 73.97 84.49 298.94 16.53 58.50 CR3 9.53692 50 428 9.78 83.76 77.35 376.28 15.14 73.64 CR4 11.82615 29 457 5.68 89.43 59.63 435.91 11.67 85.31 CRS 14.11538 18 475 3.52 92.95 38.72 474.63 7.58 92.88 CR6 16.40462 Il 486 2.15 95.11 21.17 495.80 4.14 97.03 CR7 18.69385 Il 497 2.15 9726 9.75 505.55 1.91 98.93 CR8 20.98308 5 502 0.98 9824 3.78 509.33 0.74 99.67 CR9 23.27231 1 503 0.20 98.43 1.23 510.56 0.24 99.91 CRIO 25.56154 1 504 0.20 98.63 0.34 510.90 0.07 99.98 CRII 27.85077 0 504 0.00 98.63 0.08 510.98 0.02 100.00 CVI 30.14000 4 508 0.78 99.41 0.02 511.00 0.00 100.00 CRl2 32.42923 1 509 0.20 99.61 0.00 511.00 0.00 100.00 CRl3 34.71846 0 509 0.00 99.61 0.00 511.00 0.00 100.00 CV2 37.00769 0 509 0.00 99.61 0.00 511.00 0.00 100.00 CV3 39.29692 0 509 0.00 99.61 0.00 511.00 0.00 I00.00 CV4 41.58615 1 510 0.20 99.80 0.00 511.00 0.00 100.00 CRJ4 43.87538 0 510 0.00 99.80 0.00 511.00 0.00 100.00 cvs 46.16462 0 510 0.00 99.80 0.00 511.00 0.00 100.00 CV6 48.45385 0 510 0.00 99.80 0.00 511.00 0.00 I00.00 CV7 50.74308 0 510 0.00 99.80 0.00 511.00 0.00 I00.00 CYS 53.03231 0 510 0.00 99.80 0.00 511.00 0.00 100.00 CV9 55.32154 0 510 0.00 99.80 0.00 511.00 0.00 100.00 CVIO 57.61077 0 510 0.00 99.80 0.00 511.00 0.00 100.00 CVII < Infini 1 511 0.20 100.00 0.00 511.00 0.00 100.00 CRIS

1-4-2-Fréquence de distribution des glycosidases dans les différentes classes

La distribution des glycosidases atteind son pic dans une classe réelle. Son amplitude est comprise entre 2,67 et 4,96. En outre, la distribution des glycosidases semble moyenne dans les deux classes réelles autour. Cependant, les glycosidases restent faiblement ou presque pas distribuées dans les classes aux amplitudes comprises entre 11,83 et 59,90.

48 0 C"l Il) CO 0 Il) a, N CO C"l Il) CO 0 N Il) a, N CO aN, I:':. ;il; CO I:':. ;il; N 0 •.. bl ~ ~ ~ •.. ~ I'- ! &l C"l N (0 V N CO V ~ 0 C"l èo §! ~ l8 t§ ~ ~ ~ •.. ! ~ N 1.8,; ~ •.. I'- 8 ~ ..- .,; d N -

Figure 5 : Fréquence de distribution des glycosidases par classes

1-4-3-Activités glycosidasiques des classes formées

L'activité liée à chaque glycosidase classifiée est ici identifiée à partir d'un code de référence En (n étant le numéro d'ordre de l'enzyme dans le répertoire de glycosidases préétabli) et consignée dans le tableau XII. Le nombre d'activités glycosidasiques au sein d'une classe réelle est par la suite mis en évidence dans le tableau XIII.

Tableau XII: Activités glycosidasiques observées dans chaque classe réelle

Classes Activités observées CRl E19 ElS E200 E85 E37 E123 E38 E72 E206 E476 E18 E388 E67 E407 E122 E215 E60 E247 E319E181E7E175E14E16E9E17E64E12E246E231E146E479E4E164E422E397 E217 E65 E359 E58 E396 E473 E202 E35 E399 E306 E169 E98 E59 E177 E13 E63E115 E184 E104 E466 E482 E121 E356 E506 ES E165 E45 E158 E248 E3 E390 E236 E53 E235 E244 ESOS E488 E20 E6 E255 E124 E374 E327 E116 ESOO E496 E34 E408 E26 E262 E249 E324 E490 E32E325 E480 E501 E102 E157 E475 E171 E172 E44 E119 E395 E224 ESO E403 ESl E203 E40 E118 E289

CR2 E264 E303 E33 E233 E57 E213 E323 E352 E370 E218 E237 E71 E168 E204 E455 E99 E150 E189 E186 E221 E223 E49 E465 E151 E56 E205 E367 E219 E283 E454 E228 E39 E109 E111 E144E360 E167 E261 E412 E152 E363 E250 E423 E305 E290 E245 E214 E234 E21 E372 E371 E483 E257E410 E406 E10 E81 E414 E456 E487 E362 E322 E497 E434 E265 E258 E259 E354 E393 E76 E110E176 E297 E93 E321 E88 E464 E484 E241 E269 E391 E276 ElOO E131 E114 E381 E52 E149 E436 E212E127 E84 E301 E69 E386 E400 E302 E41

49 E288 E66 E432 E413 E384 E355 El E185 E222 E24 E163 E251 E387 E92 E494 E460 E361 E77 E147 E459 E409 E375 E450 E499 E300 E46 E80 E320 E29 E48 E78 E463E469 E201 Ell3 E254 E173 E242 E272 E274 E134 E424 E22 E190 E198 E481 E489 E461 E492 E74 E145 E229 E491 E174 E504 E296 E467 ESll E508 E183 E503 E36 E142 E263 E54 E178 E304 E477 E94 E382

CR3 E156 E291 E486 E282 E125 E83 E199 ESS E416 E170 E27 E287 E502 E31 E97 E160 E256 E339 E220 E61 E440 E216 E326 E485E120 E23 E298 E292 ElOl E79 E267 E415 E309 E161E232 E238 E239 E225 E226 E280 E493 E207 E140E377 E449 E91 E366 E411 E401 E495 E107 E378 E385 E451 E96 E191 E42 E446 E75 E369 E394 E333 E402 E192 E197 E208 E343 E137 E299 E126 E447 E441 E25 E443 E284 E429 E154 E273 E392 E365E153 E117 E159 E310 E445 E357 E230 E383 E8 E380 E240 E433 E398 E439 E194 Ell2 E442 E73 E2

1 CR4 E139 E30 E281 E340 E136 E188 E227 E312 E438 E314 E260 E103 E162 E211 E405 E286 ElSS E108 E328 E68 E462 E344 E70 E279 E62 E90 E268 E86 E252 E353 E332 E349E311 E315 E507 E271 E285 E133 E474 E87 E243 E404 E130 E368 E376 E435 E293 E138 E106 E444

CRS Ell E448 E148 E253 E452 E313 E351 E471 E195 E278 E294E132 E275 E470 E295 E437 E389 E318 E364 E316 E421 E373 E82 E431 E350 E338 E337 E210 E419

CR6 E128 E307 E358 E379 E317 E193 E166 E348 E342 E472 E43 E187 E347 E95 E270 E430 E47 E426

CR7 E141 E420 E308 E341 E329 E498 ElOS E417 E453 E427 E196

CRS E277 E335 E478 E418 E468 ESlO E428 E182 E179 E330 E425

CR9 E180 E129 E143 E458 E135 1 CR10 E457 CRU E336 CR12 E346 E331 E334 E89 CR13 E209 CR14 E345 G15 E509

Tableau XIII: Mise en évidence des activités glycosidasiqes

Nombre: désigne l'effectif de la classe; (Nombre) : désigne les activités glycosidasiques Nombre Classes Activités glycosidasiques observées d'activités 1 polygalacturonase (1); glucanase (3); mannanase (1); galactosidase (11); glucosidase (35); xylosidase (10); arabinosidase (12); amylase (5); fucosidase (2); glycosidase (2); mannosidase (3) ; glucosaminidase (3); CRl 109 (21) rhamnosidase (3); N-acétylhexosaminidase (5) ; mutanase (2); dextranase (l); tréhalase (2); fructosidase (3); disaccharidase (2); linamarase (1); naringinase (2) polygalacturonase (3) ; glucanase (16); mannanase (6); chitinase (7); CR2 168 (27) galactosidase (12); chitosanase (2) ; glucosidase (38); xylosidase (7);

50 arabinosidase (12) ; amylase (22); fucosidase (2); glycosidase (7); cellulase (2); mannosidase (1); glucosaminidase (2); agarase (3); pullulanase (1); rhamnosidase (7) ; sialidase (3); N-acétylhexosaminidase (4); maltase (1); invertase (2); hyaluronidase (1); dextranase (l); cellobiosidase (1); tréhalase (2) ; myrosinase (1) Xylanase (10); polygalacturonase (2); glucanase (13); mannanase (2); chitinase (3); galactosidase (7); chitosanase (3) ; glucosidase (16) ; CR3 99 (20) xylosidase (5); arabinosidase (3); amylase (15); fucosidase (l); glycosidase (1); fructosidase (1); cellulase (3); mannosidase (4); g)ucosaminidase (1) ; linamarase (1); agarase (5); pullulanase (2) Xylanase (6); polygalacturonase (1); glucanase (10); mannosidase (1); rhamnosidase (1); mannanase (1); galactosidase (]); glucosidase (6); CR4 50(17) xylosidase (2); arabinase (4); amylase (5); glycosidase (l); adolase (1); chitinase (6); chitosanase (2); dextranase (1); cellulase (1) Amylase (2); glucosidase (2); xylanase (7) ; glycosidase (3); glucanase (6); CRS 29 (9) mannanase (4); polygalacturonase (l); chitosanase (3); cellulase (1) Amylase (1); glycosidase (l); glucanase (1); mannosidase (2); CR6 18 (11) galactosidase (1) ; mannanase (2); chitinase (1) ; arabinosidase (2) ; pectinase (1); fructanase (1) ; xvlanase (5) CR7 11 (4) Xylanase (8) ; mannanase ; glucanase ; agarase CR8 11 (2) Xylanase (10); chitosanase CR9 5 (3) Xylanase (2) ; glucanase (2) ; chitinase CRlO 1(1) Chitinase CRll 15(1) Xvlanase CR12 4 (2) Xylanase (3) ; N-acétylhexosaminidase CR13 1(1) Lvsozvme CR14 1(1) Xylanase CR15 1 (1) Xylanase

51 1-5-Rapprochement entre la classification structurale et celle basée sur des paramètres physico-chimiques

Afin de créer une référence la plus proche possible de la classification structurale, un rapprochement a été réalisé entre des classes issues de la classification basée sur des paramètres physico-chimiques et des familles de la classification structurale. Les observations ont été consignées dans le tableau XIV.

Tableau XIV: Distinction entre la classification structurale et celle basée sur des paramètres physico-chimiques

Oassification en fonction des indices physiques Classification structurale Glycosidases C1 û C3

l'alpha-amylase de l'espèce Cl4 CR3 GH13 Sclerotinia sclerotiorum (E416)

l'endoglucanase de Bacillus CR3 CR5 GH5 licheniformis (E437) Clù xylanase de Paenibaci/lus sp, HPL- Clù CR3 GH10 001 (E161)

chitosanase de Aspergillus fumigatus CRI CR5 GH75 ATCC13073 (E275)

bêta-1,4-mannanase de Vibrio sp MA- CRu CRI 138 (E231) chitosanase de Streptomyces griseus Clù Clù GH5 HUT 6037 (E278) CR5 l'endoglucanase de Bacillus CR3 licheniformis (E437)

52 2-Discussion

Une étude a été menée en vue d'une nouvelle approche de classification des glycosidases. Elle s'est basée sur les paramètres physico-chimiques que sont le poids moléculaire, la température optimale et le pH optimum, spécifiques à chaque glycosidase. A cet effet, cinq cent neuf (509) glycosidases ont été recensées et trente-sept (37) activités glycosidasiques différentes ont été observées. La méthode de Fisher utilisée pour cette classification a permis de regrouper les glycosidases répertoriées en vingt-sept (27), vingt-huit (28) et quinze (15) classes réelles dans les

cas respectifs de l'application des indices physiques C1, C2 et C3• Cette inégalité de nombre de classes réelles peut s'expliquer par la variabilité en nombre de classes catégorielles observées et en amplitudes théoriques d'une formule à une autre. En effet, ces nombres de classes catégorielles sont respectivement de quarante-trois ( 43), quarante-un ( 41) et vingt-six (26) dans les trois cas de formules. Par ailleurs, cette nouvelle approche de classification des glycosidases présente une variabilité d'effectifs et d'activitées glycosidasiques d'une classe réeele à une autre. Ce constat a été fait par Henrissat dans la classification structurale des glycosidases. Dans sa classification, alors que les familles GH 1, GH5 renfermaient plus d'une dizaine d'activités glycosidasiques et la famille GH13 plus d'une vingtaine d'activités glycosidasiques, des familles GHl 1, GHI4 et GH15 ne sont caractérisées que par une seule activité glycosidasiques. Dans cette étude, les classes renfermant plus d'une vingtaine d'activités glycosidasiques sont d'une part, les classes CR2, CR3 et CR4 déterminées à partir de la formule Cl et C2 et d'autre part, les classes CRI, CR2 et CR3 issues de l'application de la formule C3. Les autres classes exprimant un nombre moindre d'activités glycosidasiques. En appliquant la formule C3, sur quatre-vingt-dix-sept (97) activités glucosidasiques recensées, seules les classes allant de CR l à CRS en détiennent, les autres classes en sont dépourvues. Cette activité glucosidasique est cependant dominante dans les classes CRI, CR2 et CR3. Ce qui nous amène à les considérer comme les classes à glucosidases, en refférence à la famille GHI 3 de la classification structurale parfois appelée «famille a-amylase» (van der Maarel et al., 2002). Ce qui laisse supposer qu'elle ne regroupe que des a-amylases. Bien que les a-amylases représentent la majorité des enzymes au sein de cette famille, on y trouve plus d'une vingtaine d'autres activités glycosidasiques. Selon cette classification structurale, une autre spécificité se dégage. Si les bêta-glucosidases sont spécifiques aux familles 1 et 3 du clan GH-A (Glycoside Hydrolase - A) de la classification structurale (Esen, 2003), elles le sont cependant pour les classes réelles CRI, CR2, CR3, CR4, et CRS de la classification basée sur les paramètres physico-chimiques. S'agissant de l'activité xylanasique, elle est absente dans les

53 deux premières classes et commence à s'exprimer à partir de la classe CR3. Cependant sa forte concentration se situe dans la classe CR8 où, sur onze (11) activités glycosidasiques, on dénombre dix (10) activités xylanasiques. Cette activité est aussi la dominante dans les trois classes suivantes (CRS, CR6 et CR7). Dans l'application de la formule C2, les cinqante-huit (58) activités xylanasiques répertoriées ne s'expriment que dans les sept (7) premières classes (CRlà CR7) et sont absentes dans les vingt-et-un (21) autres classes. Ces activités dominent dans les classes CRI et CR2, avec plus de la moitié des activités (trente-huit activités xylanasiques). Quant aux activtés glucosidasiques, elles sont reparties dans presque toutes les classes avec une dominance dans les classes CR3 et CR6 à CRIO. Les caractéristiques des glycosidases exprimées à partir de la formule C1 s'apparentent à celles observées à partir de la formule C2. Les activités xylanasiques ne s'expriment que dans les cinq (5) premières classes (CR 1, CR2, CR3, CR4 et CRS) avec une dominance nette dans les classes CRI et CR2 qui regroupent presque la totalité des activités (quarante-neuf activités). L'activité glucosidasique absente dans le classe CRI s'exprime à partir de la classe CR2 avec une codominance dans la classe CR3 avec l'activité amylasique. Par ailleurs, cette activité domine les classe CR3 à CR7. Dans la classification des glycosidases basée sur des paramètres physico-chimiques, la bêta-glucosidase de Paenibacillus sp, KB0549 (E206) a été retrouvée dans les classes CR25, CRI I et CRI issues des formules respectives C1, C2 et C3, alors qu'elle appartient à la famille GH3 de la classification structurale. Quant à la bêta-galactosidase de l'espèce Arthrobacter sp, C2-2 (E85) de la classe CR27, CRIS et CRI issues des formules respectives C1, C2 et C3, elle est plutot de la famille GH2 selon Henrissat. L'alpha-arabinofuranosidase des espèces Aspergillus IFO 4033 awamori (E61) et Cellvibrio japonicus (E56), Streptomyces charteusis GS901 (E66), Clostridium cellulovorans (E62), Bifidobacterium longum B667 (E60) et Streptomyces lividans 66 (E67) respectivement des classes CR3, CR4, CRS, CRI8 et CR19 suivant la formule C1 sont de la famille GH51 dans la classification structurale. Par ailleurs, l'alpha-amylase de l'espèce Sclerotinia sclerotiorum (E416) de la famille GH13, l'endoglucanase de Bacillus licheniformis (E437) de la famille GH5, la xylanase de Paenibacillus sp, HPL-001 (EI61) de la famille OHIO et la chitosanase de Aspergillus fumigatus ATCC-13073 (E275) de la famille GH75 qui sont respectivement des clases CR4, CR3, CR2 et CRI de la formule C2, se retrouvent d'une part, dans la classe CR2 de la formule C1 et d'autre part E416, El61 et E437, E278 sont respectivement des classes CR3 et CRS de la formule C3. En outre, la bêta-1,4-mannanase de Vibrio sp MA-138 (E231), la chitosanase de Streptomyces griseus HUT 6037 (E278) et l'endoglucanase de Bacillus licheniformis (E437) toutes de la famille GH5 se retrouvent dans la classe CR2 de la formule C1. En appliquant la

54 formule C2, ces glycosidases se retrouvent respectivement dans les clases CR12, CR2 et CR3.

Contrairement à cette formule C2, celle de C3 repartie E231 dans la classe CRI et E278, E437 dans la clase CR5. Il s'agit d'une classification qui est significativement différente de la classification traditionnelle et de celle de Bernard Henrissat.

SS Conclusion et perspectives

Au terme de cette étude qui avait pour but d'envisager une nouvelle approche de classification des glycosidases sur la base de paramètres physico-chimiques, nous sommes parvenus à regrouper les quelques glycosidases répertoriées en plus ou moins une vingtaine de classes selon la formule employée. Ces differentes classes présentent des effectifs et des activités glycosidasiques variées. Aussi, note t-on que les cinq premières classes sont celles qui, de façon générale, renferment le plus grand nombre d'activités glycosidasiques. Par ailleurs, si certaines classes renferment diverses activités glycosidasiques, d'autres par contre sont spécifiques à des activités glycosidasiques. Mais cette dernière assertion semble trop vite aller en besogne vue que toutes les glycosidases purifiées et caractérisées n'ont pas été répertoriées pour cette étude. Il faut alors envisager d'étendre cette étude à toutes les glycosidases purifiées et caractérisées en vue de faire ressortir les caractéristiques réeelles de chaque classe. Aussi, faut-il étendre cette nouvelle approche de classification aux autres groupes spécifiques d'enzymes (protéases, lipases) et au-délà, à tous les paramètres physico-chimiques afin de cerner tous les contours de la dite classification.

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